第八章生命化学基础要点.ppt

生命化学基础 ——《大学化学》第8章 海事大学环境学院 于颖 病毒在宿主体内的繁殖 化学是生命科学的基础 表述生物活性成分的结构和性质 认识生物毒物的有力工具 以精确的分析方法辨认复杂的生命物质 化学反应规律也适用于解释生命的新陈代谢机制 氨基酸 蛋白质 Amino acids Protein 1 氨基酸与蛋白质 蛋白质是生命的基础物质 （1）纤维蛋白：塑造细胞和组织结构 （2）球蛋白：决定细胞和组织生理功能 蛋白质是由?-氨基酸结合而成的 蛋白质形状 胶原蛋白 球蛋白 1.1 氨基酸 氨基酸是组成蛋白质的基本单位（20种） 除脯氨酸外，其他19种氨基酸结构上的共同点是氨基均连在与羧基相邻的?-碳原子上，称为?-氨基酸 通式为 特性基团 R C NH2 H COOH R是每种氨基酸的特性基团（侧链） ?-氨基酸分子中，四个基团H、COOH、 NH2 和R位于以C原子为中心的四面体的4个顶点上 1.1 氨基酸 1.1 氨基酸 R C NH2 H COOH NH2 R C HOOC H （D-构型） （L-构型） 除甘氨酸(R=H)外，?-氨基酸分子为不对称分子.其空间结构有两种形式： D-构型和L-构型的分子互为“实物与镜象”的关系，称为对映异构体 蛋白质中氨基酸全部为L-构型的氨基酸 氨基酸空间结构 丝氨酸 甘油醛 同一氨基酸分子中含有碱性的-NH2和酸性的-COOH -COOH释放出H+成为负电荷的-COO-离子，H+转移给氨基，成为带正电的-NH3+离子，氨基酸成为两性离子 1.1 氨基酸 R CH NH2 COOH R CH NH3+ COO- 1.1 氨基酸 当向处于两性离子状态的氨基酸溶液加入酸H+时，-COO-接受质子表示出碱的特性而变成-COOH，氨基酸带正电荷； 当加入碱时，-NH3+释放出质子，表现出酸的特性而变成-NH2,释放出来的H+与OH-生成水，氨基酸带负电荷 氨基酸的酸性是-NH3+给出H+的结果，不是-COOH的行为；其碱性是-COO-结合H+的结果，不是-NH2结合H+的结果 CH NH3+ COO- R 氨基酸的酸碱性 氨基酸的酸碱性 溶液调至酸性时，R-CHNH3+COOH是主要存在形式，若该溶液在电场中，移向负极； 溶液调至碱性时，R-CHNH2COO-是主要存在形式，若该溶液在电场中，向正极移动； 溶液的pH调节到一个适当值时，-NH2和-COOH的解离度完全相等，氨基酸所带净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH为该氨基酸的等电点 氨基酸的等电点 等电点时氨基酸处于两性离子状态，即使少数解离，解离成阳离子和阴离子数目和趋势相等 等电点时，氨基酸溶解度最小，可以分离提纯 阳离子交换层析 1.2 蛋白质 蛋白质的各种特殊功能是由氨基酸顺序决定的 一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基，通过脱水缩合反应形成一个酰胺键-CO-NH-，新形成的化合物为肽，肽分子中的酰胺键称为肽键 两个氨基酸分子构成的肽为二肽，多个氨基酸形成的肽称为多肽 蛋白质 蛋白质 构成蛋白质分子的肽链不仅有确定的氨基酸组成，而且多肽链中的氨基酸残基有非常严格的排列顺序 蛋白质的一级结构指的是构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链共价主链的排列顺序和连接方式 一级结构中肽键（-CO-NH-）是主要的连接键 蛋白质一级结构 蛋白质空间结构 每个蛋白质分子除具有特定的一级结构外，还具有一定空间结构 肽链上C-C，C-N单键可以绕键轴自由旋转，单个蛋白质分子存在无限可能的空间异构体 分子中的原子或原子团绕键轴旋转而导致的立体异构体称为构象 由于原子间相互作用，单键旋转受限，每种蛋白质只有一种或几种较为稳定的构象 肽链上C-C，C-N单键可以绕键轴自由旋转，单个蛋白质分子存在无限可能的空间异构体 蛋白质空间结构 包括二级、三级、四级结构 二级结构指的是其分子中多肽链本身的折叠方式 二级结构包括?-螺旋和?-折叠结构 ?-螺旋和?-折叠结构是借肽链之间形成的氢键而成为稳定构象的 蛋白质二级结构 蛋 白 质 二 级 结 构 ?-螺旋 ?-折叠 蛋白质二级结构 蛋白质空间结构 蛋白质三级结构指的是螺旋肽链进一步盘绕、折叠成复杂的具有一定规律性的空间结构 注意：是一条肽链本身的盘绕和折叠 蛋白质三级结构 蛋白质三级结构 肌红蛋白的三维重叠 蛋白质三级结构 ?-乳清蛋白 溶菌酶 蛋白质四级结构指的是由两个或两个以上独立并具有三级结构的多肽链缔合的蛋白质分子的空间构型 马高铁血红蛋白 蛋白质四级结构 蛋白质空间结构 维系蛋白质分子结构的化学键有共价键（肽键、二硫键、酯键等）和非共价键（又称次级键，如氢键、离子键、疏水键等） 肽键是蛋白质一级结构的基本连接键 二级结构的构象主