2酶化学复习指导..docVIP

酶化学复习指导 一、要点提示 1. 酶也和其它催化剂一样，通过降低反应的活化能来提高反应速度。但酶的显著特点是催化效率高，具有底物和反应的特异性和可调节性。除了某些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子的蛋白质。按照催化反应的类型酶可分为脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶六类。 2．比活是酶毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数，测定比活是酶纯化的检测指标。对同一种酶来说，比活越高酶的纯度越高。 3．酶活性部位是酶结合和催化底物的部位，通常都具有一个三维结构的疏水裂缝。除了含有疏水性氨基酸残基，还有少量的极性氨基酸参与酶的催化反应。 4．酶催化的两个主要模式是酸碱催化和共价催化。在酸碱催化中，活性部位的弱酸给出质子，而碱接受质子，质子转移可以促进反应进行。共价催化是通过酶与底物生成瞬间共价键，借助于酶进行基团转移、加速反应。酶活性部位的氨基酸残基有时还有酶的辅助因子参与基团的转移。 5．酶促反应速度的提高很大程度上依赖于底物与酶的结合。底物靠近和定向于梅的活性部位，使得活性部位的底物浓度急剧增高，将大大加速酶促反应的速度。底物诱导酶结合，一旦酶结合底物后又使得底物变形。当底物转变为过渡态时，酶对底物的亲和力最大，使反应活化能降低，容易将底物转变为产物。 6．酶动力学测定常常是测定反应的起始速度。酶促反应的第一步是形成非共价的酶-底物复合物。酶促反应相对于酶浓度是一级