中山大学生化资料 蛋白质的生化名词.docVIP

氨基酸的等电点： 当外液pH为某一pH值时，氨基酸处于兼性离子状态，氨基酸分子中少数解离的，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，即氨基酸净电荷为0。氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 蛋白质的化学修饰： 是指在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 凯氏定氮法 每克氮相当于6.25克蛋白质。蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25. 蛋白质的一级结构（化学结构） 在一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 蛋白质 是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。 两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。 蛋白质的一级结构 是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。 蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键 构型： 指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。如单糖的α—、β—构型，氨基酸的D—、L—构型。当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。 构象： 指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。 蛋白质的空间结构（构象、高级结构） 蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。 疏水键： 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。蛋白质的二级结构 是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。氢键是稳定二级结构的主要作用力。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转(无规卷曲)。 α-螺旋 多肽链α-螺旋中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个酰胺基团的-co基与第四个酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子几乎都为右手α-螺旋。 α-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构。 α-螺旋中每个残基（Ca）的二面角f和y各自取同一数值，即f=-57°、 y=-48° 。 α-螺旋有左手和右手螺旋，蛋白质中的a-螺旋几乎都是右手螺旋（也有例外） 。 α-螺旋都是由L-型氨基酸构成的（Gly除外）。 α-螺旋的形成及其稳定性与其氨基酸组成和顺序有关。α-螺旋折叠过程中存在协同性。 α-螺旋的书写形式为：3.613-螺旋 影响α-螺旋稳定的因素有：⑴ 极大的侧链基团（存在空间位阻）；⑵ 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）； ⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。 β-折叠 是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象 β-转角 是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 超二级结构 是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。在球蛋白中充当三级结构的构件。常见的有：αα、ββ、βαβ等。 结构域（domain） 在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。 蛋白质的三级结构 一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布 ，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。 球状蛋白三维结构的特征： 1.球状蛋白分子含多种二级结构元件； 2.球状蛋白三维结构具有明显的折叠层次； 3.球状蛋白分子是紧密的球状或椭球状实体； 4.球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面； 5.球状蛋白