蛋白质核酸复合物氢键与范德华力作用位点分析 - 东南大学学报.pdf

第４１卷第４期 东南大学学报（自然科 学版 ） Ｖｏｌ．４１Ｎｏ．４ 　 ２０１１年７月 ＪＯＵＲＮＡＬＯＦＳＯＵＴＨＥＡＳＴＵＮＩＶＥＲＳＩＴＹ（ＮａｔｕｒａｌＳｃｉｅｎｃｅＥｄｉｔｉｏｎ） 　 Ｊｕｌｙ２０１１ ｄｏｉ：１０．３９６９／ｊ．ｉｓｓｎ．１００１－０５０５．２０１１．０４．０２３ 蛋白质 核酸复合物氢键与范德华力作用位点分析 １ １ １ ２ ２ ２ 吴建盛　 胡　栋　 晏善成　 马　昕　 谢建明　 孙　啸 １ （南京邮电大学地理与生物信息学院，南京２１００４６） ２ （东南大学生物电子学国家重点实验室，南京２１００９６） 摘要：为了深入了解蛋白质 核酸相互作用模式，对复合物结构中氢键／范德华力作用力位点上 的氨基酸和核苷酸的偏好性（即相对使用频率）进行了统计分析．结果表明：氢键／范德华力作用 位点上对氨基酸的偏好性差异均极其显著，与蛋白质 核酸特异作用密切相关的残基侧链与核苷 酸碱基间相互作用力位点对氨基酸类型的选择特异性更高；单链ＲＮＡ分子与蛋白质发生相互 作用时对氨基酸残基的偏好性和双链ＲＮＡ分子差异不显著；氨基酸的极性大小及方向在决定 其是否与核酸分子形成范德华力作用具有重要贡献，氨基酸侧链形成的空间位阻会阻碍其与核 酸分子形成氢键作用；蛋白质ＤＮＡ复合物结构氢键／范德华力作用位点上残基间空间协同作用 时对氨基酸类型的选择与蛋白质ＲＮＡ复合物结构间存在显著差异． 关键词：蛋白质 核酸复合物；氢键作用位点；范德华力作用位点；偏好性；氨基酸极性；协同作用 ＋ 中图分类号：Ｑ５２７．２　　文献标志码：Ａ　　文章编号：１００１－０５０５（２０１１）０４０７７８０６ ＣｏｍｐｒｅｈｅｎｓｉｖｅａｎａｌｙｓｉｓｏｆｈｙｄｒｏｇｅｎｂｏｎｄｉｎｇａｎｄｖａｎｄｅｌＷａａｌｓ ｃｏｎｔａｃｔｉｎｇｉｎｔｅｒｆａｃｅｓｉｎｐｒｏｔｅｉｎｎｕｃｌｅｉｃａｃｉｄｃｏｍｐｌｅｘｅｓ １ １ １ ２ ２ ２ ＷｕＪｉａｎｓｈｅｎｇ　ＨｕＤｏｎｇ　ＹａｎＳｈａｎｃｈｅｎｇ　ＭａＸｉｎ　ＸｉｅＪｉａｎｍｉｎｇ　ＳｕｎＸｉａｏ １ （ＳｃｈｏｏｌｏｆＧｅｏｇｒａｐｈｙａｎｄＢｉｏｌｏｇｉｃａｌＩｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ，ＮａｎｊｉｎｇＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆＰｏｓｔｓａｎｄＴｅｌｅｃｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｎａｎｊｉｎｇ２１００４６，Ｃｈｉｎａ） ２ （ＳｔａｔｅＫｅｙＬａｂｏｒａｔｏｒｙｏｆＢｉｏｅｌｅｃｔｒｏｎｉｃｓ，ＳｏｕｔｈｅａｓｔＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｎａｎｊｉｎｇ２１００９６，Ｃｈｉｎａ） Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｏｆｕｒｔｈｅｒｅｘｐｌｏｒｅｔｈｅｍｏｔｉｆｓｏｆｐｒｏｔｅｉｎｎｕｃｌｅｉｃａｃｉｄｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ，ｔｈｅｐｒｏｐｅｎｓｉｔｉｅｓ（ｉ．ｅ． ｒｅｌａｔｉｖｅｆｒｅｑｕｅｎｃｙ）ｏｆａｍｉｎｏａｃｉｄｓａｎｄｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓｕｓａｇｅａｔｐｒｏｔｅｉｎｎｕｃｌｅｉｃａｃｉｄｉｎｔｅｒｆａｃｅｓｂｙｈｙｄｒｏ ｇｅｎｂｏｎｄｓａｎｄｖａｎｄｅｌＷａａｌｓｃｏｎｔａｃｔｓａｒｅａｎａｌｙｚｅｄ．Ｔｈｅｒｅｓｕｌｔｓｓｈｏｗｔｈａｔｉｔｐｒｅｓｅｎｔｓｓｉｇｎｉｆｉｃａｎｔ ｄｉｆｆｅｒｅｎｃｅｓａｍｏｎｇｐｒｏｐｅｎｓｉｔｉｅｓｏｆａｍｉｎｏａｃｉｄｓｒｅｃｏｇｎｉｚｉｎｇｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓｂｙｈｙｄｒｏｇｅｎｂｏｎｄｓｏｒｖａｎｄｅｒ Ｗａａｌｓｃｏｎｔａｃｔｓｉｎｐｒｏｔｅｉｎｎｕｃｌｅｉｃａｃｉｄｃｏｍｐｌｅｘｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ，ｉｎａｄｄｉ