北医本科课件《生物化学》4-酶-njh8年制.pptVIP

其他具有催化功能的生物分子 1. 核酶(ribozyme)：具有生物催化功能的RNA。 2.抗体酶(abzyme) ：具有催化功能的抗体分子 。 通过抗体酶途径可生产新的酶种，催化特殊反应。 3.模拟酶：根据酶的作用原理，利用有机化学合成方法，人工合成的具有底物结合部位和催化部位的非蛋白质有机化合物。 * 本章主要内容 基本概念： 酶 enzyme 酶的必需基团 essential group 酶的活性中心 active center 同工酶 isoenzyme 变构酶 allosteric enzyme 酶原 proenzyme 酶原激活 activation of proenzyme * 酶的作用特点； 酶促反应动力学： 底物浓度（米氏方程、米氏常数、Km和Vm的测定） 酶浓度、温度、pH、激活剂 抑制剂：可逆性抑制剂（竞争、非竞争、反竞争） 作用机理、对Km和Vm 的影响 本章主要内容 * From Lehninger Principles of Biochemistry 5th, P184 * 酶的发现来源于人们对发酵机理的逐渐了解。早在18世纪末和19世纪初，人们就认识到食物在胃中被消化。 * * 2011年诺贝尔奖揭晓时间：生理学或医学奖：斯德哥尔摩时间10月3日11时30分（北京时间3日17时30分）；化学奖：斯德哥尔摩时间10月5日11时45分（北京时间5日17时45分）. * 活化能（activation energy）是指在一定温度下，一摩尔底物（substrate）从基态转变成过渡态所需要的自由能，即过渡态中间物比基态底物高出的那部分能量。 * * 在正常情况下，胰酶绝大多数是无活性的酶原，酶原颗粒与细胞质是隔离的，并且胰腺腺泡的胰管内含有胰蛋白酶抑制物质，灭活少量的有生物活性或提前激活的酶，构成胰腺避免自身性消化的生理性防御屏障。正常情况下，当胰液进入十二指肠后，在肠激酶作用下，首先胰蛋白酶原被激活，形成胰蛋白酶，在胰蛋白酶作用下使各种无活性的胰消化酶原被激活为有活性的消化酶，对食物进行消化。 * 在急性心肌梗塞患者,血清此酶水平于发作后12～24小时开始增高,48～72小时达高峰,升高可持续10天。与肌酸激酶相比该酶升高出现较晚,阳性率低,但维持时间长。 * * * * * （一）米-曼氏方程式(米氏方程） E + S ES E + P v = Vmax [S] Km + [S] Michaelis-Menten equation Km：米氏常数 描述底物浓度[S]与反应速度V的关系 * （二）Km的意义 当v=1/2·Vmax时： Vmax/2 = Vmax [S] Km + [S] 1/2 = [S] Km + [S] Km = [S] v = Vmax [S] Km + [S] 1、 Km是当酶促反应速度为最大 反应速度一半时的底物浓度。 v Vmax [S] 1/2?Vmax Km * Km值只与酶的结构、底物和反应环境有关， 与酶的浓度无关。不同的酶Km值不同。 2、 Km值可以表示酶与底物的亲和力 Km值越大，酶与底物的亲和力越小 Km值越小，酶与底物的亲和力越大 3、Km值是酶的特征性常数 4、由若干酶催化一个连续代谢过程时，Km值最大的一步 反应为限速反应，该酶为限速酶（关键酶） A B D C E (1) (3) (2) (4) * ? 1/[S] 1/v 1/Vmax -1/Km Km Vmax （三）Km和Vmax的测定 双倒数作图法 （Lineweaver-Burk作图法，林-贝氏作图法） v = Vmax [S] Km + [S] 1 [S] 1 Vmax + = 1 v Km Vmax y = ax + b * ? 1/[S] 1/v 1/Vmax -1/Km Km Vmax 1 [S] 1 Vmax + = 1 v Km Vmax y = ax + b 横轴截距 当 y= 0时，x=? 1/[S]= -1/Km 纵轴截距 当 x= 0时，y=? 1/v= 1/Vmax * 二、酶浓度对反应速度的影响 v [E] 当底物浓度 酶浓度，并