第2 氨基酸.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 为什么组氨酸在生理pH值下有明显缓冲作用？ 六、 氨基酸的特征化学反应 1、2,4-二硝基氟苯（DNFB）与氨基酸氨基的反应（Sanger法鉴定多肽、蛋白质的N末段氨基酸） 2、苯异硫氰酸酯（PITC）与氨基的反应。（Edman试剂，测定氨基酸序列） 3、丹磺酰氯与氨基酸的反应（生成荧光性强和稳定的磺胺衍生物，常用于蛋白质和氨基酸的微量分析） 4、茚三酮与氨基酸的反应（纸层析分离鉴定氨基酸，紫色产物） 旋光性 Gly无旋光， 17个AA含一个不对称碳原子，两个含（ Thr和Ile）两个不对称碳原子 ，有四种光学异构体。 胱氨酸分子内部对称有内消旋体，有三种异构体。 比旋光为氨基酸物理常数之一，但随pH值变化常见氨基酸比旋光度可用来鉴别氨基酸 七、氨基酸的光谱性质 紫外吸收 三种芳香族氨基酸都有紫外吸收。在中性pH值下，色氨酸和酪氨酸的紫外吸收峰在280nm，而苯丙氨酸的在260nm处。大多数蛋白质都含有色氨酸和酪氨酸或其中的一种，所以溶液中280nm吸收的测量常用来估算蛋白质的浓度。 芳香族氨基酸的紫外吸收 八、氨基酸混合物的分离分析 基于各种氨基酸物理和化学性质的差别，可以对氨基酸进行分离分析。 目前常用的分离方法有两种：分配层析和离子交换层析。 分配层析主要基于氨基酸疏水性/极性的不同进行分离，离子交换层析主要基于氨基酸电离特性的不同进行分离。 氨基酸的层析分离： 分配层析 纸层析 薄层层析 柱层析 离子交换层析 1、氨基酸样品的高效液相色谱柱层析 2、氨基酸的离子交换层析 离子交换色谱法纯化氨基酸混合物 A、氨基酸样品的离子交换色谱研究 问题： 根据不同氨基酸的化学结构特点解释Asp，Glu，Ser，Phe，Arg，Lys在上面两个色谱图中出峰时间的差异。 * * * * * * * * * * * * * * * * * 丝氨酸和苏氨酸侧链含有β-羟基，具有伯醇和仲醇的离子化特性。 丝氨酸的羟甲基可以参与很多酶的活性部位反应。 苏氨酸具有两个手性碳原子，通常出现在蛋白质中的是L-苏氨酸。 半胱氨酸在蛋白质中经常以其氧化型的胱氨酸存在。胱氨酸是由两个半胱氨酸通过它们侧链上的-SH氧化成共价的二硫桥连接形成的。 注意： 1）、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺） 天冬氨酸 Aspartate α-氨基丁二酸 D 天冬氨酸 Aspartate 天冬酰氨 Asparagine N 1）、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺） 天冬氨酸 Aspartate 天冬酰氨 Asparagine 谷氨酸 Glutamate α-氨基戊二酸 E 1）、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺） 天冬氨酸 Aspartate 天冬酰氨 Asparagine 谷氨酸 Glutamate 谷氨酰胺 Glutamine Q 1）、脂肪族氨基酸（酸性aa、酰胺） 天冬氨酸和谷氨酸是二羧基氨基酸，除了含有α-羧基外，天冬氨酸含β-羧基，谷氨酸含γ-羧基。生理条件下，二者呈酸性。 天冬酰胺和谷氨酰胺分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物。尽管这两个氨基酸的侧链不带电荷，但其极性很强。另外，这两种氨基酸的酰胺键可以与其它极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键。 注意： 精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 R 1）、脂肪族氨基酸（碱性aa） 精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine α,ε-二氨基己酸 K 1）、脂肪族氨基酸（碱性aa） 精氨酸是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 赖氨酸的侧链上含有一个氨基，侧链氨基的pKa为10.53。生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），同时它的侧链是4个C的直链，柔性较大，使侧链的氨基反应活性增大。 注意： 2）、芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine （ α-氨基-β-苯基丙酸 ） F 2）、芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine （ α-氨基-β-对羟苯基丙酸 ） Y 2）、芳香族氨基酸 苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Tryptophan （ α-氨基-β-吲哆基丙酸 ） W 3）、杂环族氨基酸 组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 H