生化总复习题答案.docVIP

分子病：由于蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为分子病。 一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。二级结构：蛋白质分子中某一肽链主链的局部空间结构。即主链骨架原子的相对空间位 置，往往是周期性重复结构。 三级结构：指蛋白质分子整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置。即整条肽链的所有原子的空间排布。但不包括亚基间的相互作用。 四级结构：蛋白质亚基间的相互关系及空间排布称为蛋白质分子的四级结构。蛋白质的变性：在某些理化因素的影响下，蛋白质特定的空间结构被破坏，导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。分子伴侣：(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的特殊蛋白质。蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理化性质也改变。 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数随O2浓度变化而改变。 各亚基之间的相互作用称为协同作用。 正协同效应：1个亚基和配体结合，使另1个亚基与配体的结合更容易； 负协同效应：1个亚基和配体结合后，使另1个亚基与配体的结合更困难。若亚基结合的配体相同，为同种协同效应，如配体不同则为异种协同效应 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 蛋白质组：一种基因组所表达的全套蛋白质 蛋白质工程是在DNA水平，从改变基因入手，定做新的蛋白质的技术，是将核酸研究与蛋白质研究结合起来的新技术，也称为第二代遗传工程。 1. 举例说明氨基酸的分类： 非极性疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸。 急性中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、络氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 2. 蛋白质二级结构的类型及特点。 (一)α—螺旋螺旋结构是指多肽链主链围绕着1个中心轴一圈圈上升而形成的构象。主链肽键的亚氨基与其后第四个肽键的羰基氧间形成氢键，氢键的方向与中心轴平行。氢键封闭环中含有13个原子。 (-螺旋特征是：①为右手螺旋(氨基酸侧链伸向螺旋外侧)； ②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈的距离(螺距)为0.54nm； ③每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，稳固α—螺旋结构，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 (二)β折叠β折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平面之间呈手风琴状折叠。 稳定因素:相邻的多肽链主链骨架亚氨基和羰基氧间形成氢键。 β折叠的两种类型：平行式、反平行式。 (-折叠的特征： ①多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方； ②两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反； ③通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β—折叠结构。 (三)转角属于使多肽链发生方向1800回折的转角结构。是一种非周期性的主链扭角。主要分两类:β转角和γ转角。 1.γ转角 ：较少见，由3个连续的氨基酸残基组成，第一个残基肽键的羰基氧与第3个残基肽键的亚氨基间形成氢键。这种转角结构很紧凑，常连接β折叠间的肽段。 2．β转角：较常见。这种转角由4个连续的氨基酸残基组成，第1个残基形成的肽键羰基氧与第4个残基形成肽键的亚氨基间形成氢键。典型的β转角连接1个反平行的β折叠，称为β发夹结构。 (四)β突起：是在β折叠的2个相邻的氢键中多出一个氨基酸残基，形成一个突起，干扰其氢键的配对。β突起可以缓慢地改变肽链的方向，经常出现在蛋白质的活性部位，它的功能可能是在不破坏β折叠的整体结构的情况下，影响或调节蛋白活性。 (五)卷曲：紧密有序但不重复的构象，通过侧链与主链间的氢链维持。 卷曲大致分为环状结构及连接结构。 (六)无序结构 一般情况下没有重要的生物学意义。如果在某种情况下无序结构转变成有序结构，就可能具有生物学功能。 3．蛋白质α-螺旋的主要特征： (-螺旋特征是： ①为右手螺旋(氨基酸侧链伸向螺旋外侧)； ②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈的距离(螺距)为0.54nm； ③每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，稳固α—螺旋结构，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 4．蛋白质β-折叠的主要特征： (-折叠的特征： ①多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方； ②两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反； ③通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β—折叠结构。 5．举例说明模体和结构域的概念及