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中国医科大学研究生学位论文独创性声明
本人申明所呈交的学位论文是我本人在导师指导下进行的研究工作及
取得的研究成果。据我所知,除了文中特别加以标注和致谢的地方外,论
文中不包含其他人已经发表或撰写过的研究成果,也不包含为获得我校或
其他教育机构的学位或证书而使用过的材料,与我一同工作的同志对本研
究所做的任何贡献均已在论文中作了明确的说明并表示谢意。
申请学位论文与资料若有不实之处,本人承担一切相关责任。
论文作者签名:塑兰查釉 日期:!;:£互
中国医科大学研究生学位论文版权使用授权书
本人完全了解中国医科大学有关保护知识产权的规定,即:研究生在
攻读学位期间论文工作的知识产权单位属中国医科大学。本人保证毕业离
校后,发表论文或使用论文工作成果时署名单位为中国医科大学,且导师
为通讯作者,通讯作者单位亦署名为中国医科大学。学校有权保留并向国
家有关部门或机构送交论文的复印件和磁盘,允许论文被查阅和借阅。学
校可以公布学位论文的全部或部分内容(保密内容除外),以采用影印、缩
印或其他手段保存论文。
论文作者签名:1龃皇查整
指导教师签名:看季乳
日
·论文·
信号转导的影响
刖 茜
2003年Wittamer等在卵巢癌继发的腹水中通过反相高压液相层析发现了
在结构上属于杀菌肽/半胱氨酸蛋白酶抑制剂家族【1】。Chemerin通过碳末端的处理
后,具有趋化白细胞的功能,其受体ChemR23(chemokilielike
属于G蛋白偶联受体,主要分布在单核细胞衍生的树突状细胞和巨噬细胞膜上f2】。
dendritic
cells,mDC)和全部的
在外周组织中,约40%髓样树突状细胞(myeloid
dendritic
浆细胞样树突状细胞(plasmacytoid
的mRNA。机体在正常状态下由除外周血白细胞以外的各个组织产生的Chemerin
解酶的作用下去除碳末端的6个氨基酸转化为Chemerin的活性形式,即为
来发挥其趋化作用。正常状态下各种组织中不断产生proChemerin。当机体发生损
伤、出血和炎症时,止血纤溶过程中的丝氨酸蛋白酶、多形核细胞颗粒释放的弹
性蛋白酶和组织蛋白酶G或病原体释放的丝氨酸蛋白酶蛋白水解去掉
熟的pDC跨过单层的血管内皮到达炎症部位【5】,不成熟的pDC和巨噬细胞与微生
物产物TOLL样受体(Toll.1ike
成熟【6】。在成熟过程中,pDC失去了吞噬能力,获得了抗原递呈能力。同时树突
6
要作用【91。
许多人类疾病的发生发展可归因于一些基因的异常表达,其中相当一部分基
因是在核因子kappaB(nuclear
是由p65和p50组成的异源性二聚体,是其最常见的功能形式,几乎存在于所有细胞
1cB)结合成三聚体,
中。在静息细胞中,NF.1cB通常与其抑制蛋白Iv,B(inhibitor
以非活化形式存在于细胞浆中。在各种细胞外信号的刺激下IKKB亚单位激活,使
位信号(NLS)暴露,并由细胞浆进入细胞核,与多种细胞基因的启动子和增强
子序列位点发生特异性结合,促进其转录和表达,参与细胞因子、化学趋化因子、
黏附分子、一氧化氮合酶和协同刺激分子等相关基因的转录调控过程。在控制细
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