细胞生物学复习资料-细胞骨架cytoskeleton-actin.docxVIP

细胞骨架定义：细胞骨架(cytoskeleton）是真核细胞中由蛋白质聚合而成的三维的纤维状网架体系。细胞骨架包括微丝、微管和中间纤维。细胞骨架在细胞分裂、细胞生长、细胞物质运输、细胞壁合成等等许多生命活动中都具有非常重要的作用。细胞骨架由微丝（microfilament）、微管（microtubule）和中间纤维（intemediatefilament）构成。微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosedorganelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。微丝、微管和中间纤维位于细胞质中，又称胞质骨架，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclearlamina）和细胞外基质（extracellularmatrix），形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外的一体化网络结构。Actin：肌动蛋白，是微丝的结构蛋白， 以两种形式存在， 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子， 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin), 与ATP结合，外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝， 称为纤维状肌动蛋白(fibrosactin, F-actin) ，与ADP结合。。在电子显微镜下， F-肌动蛋白呈双股螺旋状， 直径约为7nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中， 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中， 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1~5%。Actin 的聚合：F-actin具有极性，两端都可进行单体的聚合和解聚。其中，尾端（+）聚合速度大于解聚速度，而头端（-）解聚速度大于聚合速度。当ATP-actin选择性地聚合于尾端时，F-acin延长。随着纤丝的成熟，结合在肌动蛋白中央裂隙处的ATP水解，水解与Pi的释放不是同步的。其中ATP水解的速率是Pi释放的10倍，因此ADP-Pi-F-actin是纤丝中间的主要形式、Pi释放后形成ADP-F-actin，然后单体从头端解离。解离的ADP-G-actin可以进行核苷酸交换，再形成ATP-G-actin，用于新一轮的聚合。Actin binding proteins (ABPs):是一类调节肌动蛋白聚合、成束或交联的蛋白质。分类：F-Actin的连接蛋白：α-actinin（间隙大），fimbrin（间隙小）。调节蛋白：tropomodulin（原肌球调节蛋白），结合actin后阻断了其沿着肌动蛋白的自身首尾缔合，也影响和肌动蛋白的结合。Cofilin（丝切蛋白），通过肌动蛋白纤维解聚作用，可以使肌动蛋白重复使用，以确保快速的肌动蛋白纤维聚合/解聚，从而改变细胞和细胞外基质之间的粘附，并最终促进细胞迁移和运动。Severin（肌割蛋白），依赖于钙的、断裂F肌动蛋白的蛋白质。可与微丝的正端形成不可逆结合，促进微丝解聚。Gelsolin（凝溶胶蛋白）是凝溶胶蛋白超家族的成员之一，是一种重要的肌动蛋白结合蛋白，其通过切断、封端肌动蛋白丝，或使肌动蛋白聚集成核等方式来控制肌动蛋白的结构。Myosin：肌球蛋白 （myosin）?肌原纤维粗丝的组成单位。存在于横纹肌和平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。在神经肌肉接头中，Tropomyosin阻碍了F-actin上myosin的结合位点。当Ca2+的浓度增加时，可以释放出tropomyosin的阻碍，使得actin可以结合myosin。Filamin：细丝蛋白，存在于平滑肌等组织的蛋白质，同源二聚体，含有肌动蛋白结合结构域。可诱发钙离子不敏感的肌动蛋白胶凝作用，促进肌动蛋白细丝发生垂直分支，并使肌动蛋白细丝连接于膜上的糖蛋白。