植物体系中甲酯酶的底物专一性的理论研究understandingsubstrate.pdf

Vol.36 高等 学校 化 学 学报 No.11 2015年11月 摇 摇 摇 摇 摇 摇 CHEMICALJOURNAL OF CHINESE UNIVERSITIES摇 摇 摇 摇 摇 摇 2283~2291 doi:10.7503/ cjc 摇 摇 植物体系中甲酯酶的底物专一性的 理论研究 1,2,3 4 4 2,3 钱摇 萍 ,赵摇 楠 ,陈摇 峰 ,郭摇 鸿 (1. 山东农业大学化学与材料科学学院,泰安271018; 2. 田纳西大学鄄诺克斯维尔生物化学细胞分子生物学系,诺克斯维尔,田纳西州37996,美国; 3. 橡树岭国家实验室,田纳西大学/ 橡树岭国家实验室分子生物物理学中心,橡树岭,田纳西州37830,美国; 4. 田纳西大学鄄诺克斯维尔植物科学系,诺克斯维尔,田纳西州37996,美国) 摘要摇 酶对天然底物的高度专一性是酶的特点之一. 然而关于酶是如何对底物具有高度专一性以及识别能 力,我们的理解仍然缺乏. 本文以植物体系中发现的一组甲酯酶(MESs)对一些底物[包括水杨酸甲酯 (MeSA),茉莉酮酸甲酯(MeJA)和吲哚鄄3鄄乙酸甲酯(MeIAA)]的催化反应为例,报道了同源建模和理论计算 对茉莉酮酸甲酯酶(AtMES10)和水杨酸结合蛋白2(SABP2)的研究结果. 基于简单的锁鄄钥匙理论(底物与酶 结合时不发生基团的碰撞或严重排斥),以底物对接到酶的活性部位(即底物中—COO 的一部分占据可被催 化丝氨酸亲核进攻的位置) 为原则,可以在空间上为酶对底物的专一性提供解释. 模拟结果表明,SABP2可 对MeSA有高活性,对MeJA和MeIAA有低或无活性;AtMES10 可对 MeJA有高活性,而对 MeSA和MeIAA 有低或无活性,这与实验结果相一致. 因此,相关酶的结构预测与计算机模拟对了解酶的底物专一性具有重 要的意义. 关键词摇 酶催化;底物专一性;计算机模拟;蛋白质结构预测;甲酯酶 中图分类号摇 O641摇 摇 摇 摇 文献标志码摇 A摇 摇 摇 摇 Understanding Substrate Specificity of Related Plant Methylesterases(MESs) from Computational Investigations 1,2,3* 4 4 2,3* QIAN Ping ,ZHAO Nan ,CHEN Feng ,GUO Hong (1. Chemistry andMaterial Science Faculty,ShandongAgricultural University,Tai爷an271018,China; 2. Department of Biochemistry and Cellular andMolecular Biology,University of Tennessee,Knoxville,TN 37996,USA; 3. UT/ ORNL CenterforMolecular Biophysics,Oak Ridge NationalLaboratory,Oak Ridge,TN 37830,USA; 4. Department of Plant Sciences,University of Tennessee,Knoxville,TN 37996,USA) Abstract摇 One of enzym