02第三章(酶).ppt

第三章 酶; 第一节 酶的一般概念;（一）高度专一性;（二） 高催化效率　;　　（四） 酶易变性失活;　二、 酶的化学本质;核酶的概念;抗体酶 ;三、单体酶、寡聚酶和多酶复合体;五、酶研究的意义;　第二节 酶的组成与辅酶;二、酶的辅助因子;　　三、维生素与辅酶;维生素;水溶性维生素及其辅酶的作用;水溶性维生素的来源、主要性质、缺乏症;水溶性维生素的来源、主要性质、缺乏症;脂溶性维生素的来源、主要性质、缺乏症;第三节 酶的结构与功能的关系; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;　第四节 酶的作用机理;;第五节 酶活力的测定;第六节 酶促反应动力学;酶促反应动力学：底物浓度与酶促反应速率的关系呈双曲线，即当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度呈正比关系，表现为一级反应；当底物浓度逐渐增加时，反应速率不再按正比关系升高，反应表现为混合级反应；当底物浓度达到 足够高时，反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大反应速率，表现为零级反应 ;;;当底物浓度高达一定程度;底物浓度对酶反应速率的影响 ;（二）米氏方程式的推导;（二）米氏方程式的推导; （三）米氏常数Km的意义 ①Km值等于反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，单位是浓度单位。 ②Km值随测定的底物、反应温度、pH及离子强度而改变，即Km作为常数只是针对一定的底物、温度、pH和离子强度而言； ③Km值可以判断酶的专一性和天然底物：有的酶可作用于几种底物，因此就有几个Km值，其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。Km值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性； ④提供测定酶活性时的底物浓度。若已知某个酶的Km值，可以计算出在某一底物浓度时的反应速率相当Vmax的比例； ⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径：同一种底物往往可以被几种酶作用，催化不同的反应走不同的途径，究竟走哪一条途径决定于Km值最小的酶，只有Km值小的酶反应比较占优势。; Km和Vmax可根据实验数据通过作图法直接求得：即将米氏方程进行变换，使其成为直线方程，然后用图解法求出Km与Vmax值。例如，Lineweaver-Burk双倒数作图法：1/ υ＝Km/Vmax · 1/［S］＋1/Vmax ，横轴截距为-1/Km，纵轴截距为1/Vmax ;（四）米氏常数的求法;;（一）可逆抑制作用 1 竞争性抑制作用 有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，能与酶分子的底物结合基团相结合，从而抑制酶的活性，抑制剂和底物对酶的结合是相互竞争、相互排斥的。;（一）可逆抑制作用;2 非竞争性抑制作用 抑制剂和底物可以同时结合在酶分子的不同部位，形成三元复合物，在三元复合物中，酶分子不能催化底物反应，即酶活性丧失。;3 反竞争抑制 酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。;4 可逆抑制作用的动力学 ;竞争性抑制;不同类型抑制作用的米氏方程;（二）不可逆抑制作用;重要的抑制剂;三、激活剂对酶反应的影响; 四、温度对酶反应的影响 ;五、pH对酶反应的影响 ;六、酶浓度对酶反应速度的影响;第七节 酶活性的调节;调节酶;一、变构酶;关于别构酶： ①别构酶的酶促反应大多不符合Michaelis-Menten动力学，即不符合米氏方程，其酶促反应曲线为S型（正协同）或双曲； ②效应物（别构剂）与调节亚基（调节部位）结合后导致酶构象的改变，引起酶催化部位的活性增加或降低； ③具活性中心和别构中心，且二中心处在酶蛋白的不同亚基或同一亚基的不同部位，即调节部位不同于催化部位； ④许多别构酶常处于代谢途径的起始部位或受控部位，代谢途径的终产物常作为别构酶的负效应物抑制这些酶； ⑤所有的别构酶均为寡聚酶； ⑥存在同促效应和异促效应：底物分子本身对别构酶的调节作用称同促效应；非底物分子对别构酶的调节作用称异促效应； 变构酶S型动力学曲线 ;;二、共价调节酶;三、同工酶;第八节 酶工程;第八节 酶工程;第九节?酶的命名和分类;二、 酶的分类;　　　　酶的表示举例;　　二、酶的辅助因子;以胰凝乳蛋白酶为例（活性部位的特征）;;返回;例题;作业;酶学研究简史 酶(enzyme)希腊语原意: in yeast，生物体内催化化学反应的物质，细胞中的球蛋白多数为酶。 1783年 Spallamzan 发现鸟的胃液能消化肉。 1814年 Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用。并发现麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖, 即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment (酵素)。 1830年 Kuhle开始使用Enzyme这一术语。