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食品酶学-蛋白酶
谢 谢! 应 用 主要用于水解原料蛋白质。 用于啤酒生产,为酵母增殖提供充足的氨基氮,缩短发酵时间,提高乙醇产量,使酒质醇和不辣喉,使原料组织结构崩解,更易于糖化。 2、条件 有效温度范围:10~90 ℃。 最适作用温度:60~75℃ 有效pH范围:3~9 最适作用pH:5~7 五、蛋白酶水解蛋白质的苦味来源 蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。 当蛋白质处于天然状态时,这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部,因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。在酶水解过程中,小肽的数量将增加,从而暴露了这些疏水性氨基酸,当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。 重要 如果采取有控制的酶水解,使蛋白质的水解反应停止在某一个阶段,使肽链具有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构的内部,就能减少水解蛋白质的苦味。 重要 六、蛋白酶作为食品添加剂的应用 1、作为肉类嫩化剂 用于肉类嫩化剂的蛋白酶必须具有较高的耐热性。因为嫩化剂的作用主要发生在当肉类被烧煮,温度逐渐升高,而酶尚未失活之前的这个阶段。 烧煮导致肉类结缔组织中胶原蛋白质和强性蛋白质变性,而蛋白酶较易作用于变性的胶原蛋白质和弹性蛋白质。木瓜蛋白酶在60~65度时使胶原蛋白质增溶的速度最快。 重要 2、绿茶饮料浑浊 浑浊物质主要是由蛋白质(15~65%)和多酚类化合物(10~35%),通称茶乳酪,是绿茶饮料生产中的关键,添加木瓜蛋白酶除去绿茶浸提液中的蛋白质,对稳定绿茶饮料十分有利。 溶菌酶 溶菌酶 溶菌酶又称为胞壁质酶,是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。 普遍存在于鸟类、家禽的蛋清和哺乳动物的眼泪、唾液、血液、鼻涕、尿液、乳汁和组织细胞中(如肝、肾、淋巴组织、肠道等);木瓜、芜青、大麦、无花果和卷心菜、萝卜等植物中也能分离出溶菌酶,其中以蛋清含量最高。 在生物体内溶菌酶具有抗菌消炎,抗病毒,增强机体免疫力的生理功能,还可激活血小板,改善组织局部血液循环障碍,分泌脓液,增强局部防卫功能,具有止血、消肿等作用。它还可以作为一种宿主抵抗因子,对组织局部起保护作用。 重要 7.1 溶菌酶的种类 溶菌酶的研究最早是从1907年发表枯草杆菌溶解因子的报告开始的。1922年英国细菌学家弗莱明(Fleming)发现人的唾液、眼泪中存在这种能溶解细菌细胞壁的酶,因其具有溶菌作用,故命名为溶菌酶。 1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离出晶体溶菌酶,此后人们在人和动物的多种组织、分泌液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在,根据来源不同,将溶菌酶分为以下三类。 7.1.1 动物源溶菌酶 动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶菌酶。鸡蛋清溶菌酶等电点在pH10.8左右,最适效应温度在50℃,化学性质稳定,pH在1.2~11.3之间改变时对酶结构影响很小,pH在4~7范围内100℃处理1min仍有近100%的活力,在210℃条件下加热1.5h仍具有活性。 鸡蛋清溶菌酶在碱性环境条件下稳定性较差,其它鸟类蛋清溶菌酶也是由129个氨基酸残基组成,但其排列顺序和鸡蛋清溶菌酶不同,并且活性部位也不相同。 人溶菌酶分子量为14600单位,对人的溶菌酶研究发现它是由130个氨基酸残基组成,也有4个S-S键,其一级结构氨基酸顺序及组成与鸡蛋清溶菌酶相比有极大的差异,但三级结构有相似性,其溶菌活性比鸡蛋清溶菌酶高2倍。 7.1.2 植物源溶菌酶 木瓜、无花果、大麦等植物中均已分离出溶菌酶。植物源溶菌酶分子量较大,约为24000~29000单位,其对溶壁小球菌的溶菌活性不超过鸡蛋清溶菌酶的1/3,但其对胶体状甲壳质的分解活性则是鸡蛋清溶菌酶的10倍。 7.1.3 微生物源溶菌酶 根据其作用对象分为细菌细胞壁溶菌酶和真菌细胞壁溶菌酶。 细菌细胞壁溶菌酶可分为三大类: N-乙酰氨基己糖苷酶,它破坏细菌细胞壁肽聚糖中β-(1,4)糖苷键; 酰胺酶,它催化裂解细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸与肽“尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键; 内肽酶,它催化裂解肽聚糖肽桥中的肽键。 温度对溶菌酶活性的影响 pH对溶菌酶活性的影响 化学物质对溶菌酶的影响 加工过程对溶菌酶活性影响 络合作用对溶菌酶活性的影响 7.2 溶菌酶的影响因素 7.4 溶菌酶在食品上的应用 重要 7.4.1 溶菌酶用于水产类熟制品、肉类制品的防腐和保鲜 溶菌酶可作为鱼丸等水产类熟制品和香肠、红肠等肉类熟制品的防腐剂。只要将一定浓度(通常为0.05%)的溶菌酶溶液喷洒在水产品或肉类上,就可起到防腐保鲜的作用。 重要 7.4.2 用于新鲜海产品和水产品的保
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