《生物化学与分子生物学》第1章 蛋白质结构与功能.pptVIP

生物化学与分子生物学;绪 论;生物化学（Biochemistry）即“生命的化学” ;什么是生物化学？;什么是分子生物学？;生物大分子;生物化学发展简史;蓬勃发展阶段——20世纪初期开始 营养方面：发现人类营养必需氨基酸、营养必需脂肪酸及多种维生素 内分泌方面：发现多种激素，并将其分离、合成 酶学方面：酶晶体获得成功 物质代谢方面：主要物质代谢途径基本确定;分子生物学的崛起——20世纪后半叶开始 50年代初期，发现了蛋白质的?螺旋的二级结构形式等 1953年J.D.Watson和F.H.Crick提出DNA双螺旋结构模型 中心法则的提出 重组DNA技术的建立 …… ;人类基因组计划;研究内容： 遗传图谱 物理图谱 序列图谱 基因图谱;研究人员曾经预测人类约有14万个基因，但人类基因总数实际在3万到4万个之间，只是线虫或果蝇基因数量的两倍，人有而鼠没有的基因只有300个。;蛋白质组学 转录组学 功能RNA组学 代谢组学 糖组学 ……;生物化学研究的主要内容;生物化学与医学;本课内容简介(一);本课内容简介(二);第一章蛋白质的结构与功能;蛋白质的生物学功能 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 结构与功能的关系 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离纯化技术 蛋白质组学 ;蛋白质是一种由氨基酸组成的、通过肽键连接的生物大分子。;蛋白质的生物学功能;蛋白质具有重要的生物学功能 生物催化剂 代谢调节 免疫防护 物质的转运与存储 运动与支持 细胞间信息传递 氧化供能;第一节 蛋白质的分子组成 Chemical Components of Proteins;主要元素 C (50~55%), H (6~7%), O (19~24%), N (13~19%), S (0~4%) 次要元素 P, Fe, Cu, Zn, I, … 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％ 100g样品中蛋白质的含量（g％）＝ 每克样品中含氮克数 ×6.25 ×100 ;§1.1 氨基酸;L- ?-氨基酸通式;H;氨基酸的分类;1. 非极性脂肪族氨基酸;非极性脂肪族氨基酸;2. 极性中性氨基酸;极性中性氨基酸;3. 芳香族氨基酸;芳香族氨基酸;4. 酸性氨基酸;酸性氨基酸;5. 碱性氨基酸;碱性氨基酸;习惯分类方法;特殊氨基酸 - Gly;特殊氨基酸 - Pro;特殊氨基酸 - Cys;生蛋白氨基酸：20种编码氨基酸。 修饰氨基酸：蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。没有相应的编码。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。 非生蛋白氨基酸：蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸。代谢途径中产生的。 ;§1.2 肽;+;* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。; ;氨基末端（amino terminal）或 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 羧基末端（carboxyl terminal）或C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;2. 生物活性肽－谷胱甘肽（GSH）;GSH 过氧化物酶;GSH的生物学功能;第二节 蛋白质的分子结构 Molecular Structures of Proteins;蛋白质分子结构可区分为4个层次;§2.1 蛋白质的一级结构;胰岛素的一级结构 ;一级结构是由遗传信息决定的 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素;§2.2 蛋白质的二级结构;;二级结构的基础－－肽单元;肽单元平面的刚性;;相邻肽单元的旋转性;蛋白质二级结构的模型;多肽链可以看成由C?串联起来的无数个酰胺平面组成; ;蛋白质的二级结构包括;1. ?-螺旋;;螺距：0.54nm 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈;每个肽键的羰基氧和第四个肽键的N-H形成氢键，方向与螺旋的长轴基本平行。 氢键的形成是一个氢原子同时被两个原子所共享的结果。 ;* Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在?-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋;?- 螺旋结构要点;2 . ?-折叠和 ?-片层;Cα; ?-折叠 (?-pleated sheet);;;;3 . ?-转角和无规则卷曲; ?-转角 ( ?-turn);无规则卷曲;4 . 超二级结构;模体（motif）;;;;;Zn;氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成;氨基酸侧链对?-螺旋结构的影响 ;§2.3 蛋白质的三级结构;1. 球状蛋白质三级结构的共同特征;肌红蛋白 (Mb) 的三级结构 ;主要是次级键，包括： 疏水作用 离子键 氢键 van der Waals 力（范德华力） 共价键——二硫键也参与维持三级结构; ;离子键; ;van der Waals 力（范德华力）;;3. 结构域; ;4. 分子伴侣;可逆