类蛋白质分子形成紧密接触对的速率研究.pdfVIP

维普资讯 第 3期 高 分 子 学 报 No．3 2005年 6月 ACTA POLYMERICA SINICA Jun．，2005 类蛋 白质分子形成紧密接触对的速率研究 成 军 章林溪 “ (温州师范学院物理系 温州 325027) 摘 要 采用 Kolinski等建立 的类蛋 白质分子的格点模型，通过计算类蛋 白质分子 的末端距分布函数 P(r)来 研究类蛋 白质分子形成紧密接触对 的速率 k．发现不同的氨基酸序列，其分布函数 P(r)不 同．对于序列 (H)。 和(P)。，分布函数 P(r)有二个峰值 ；而对于序列 (HP) ，分布函数 P(r)只有一个峰值 ．对于类蛋 白质分子形 成紧密接触对 的速率 k，当链长 N11，随着 Ⅳ的增加而增加 ；当 N11，形成紧密接触对 的速率 k随着Ⅳ的 增加而减少 ，这个趋势与实验结果一致 ，并存在关系 k—N～(N11)，系数 a与氨基酸序列有关 ．这些研究能 够帮助我们加深对蛋 白质结构形成 的了解 ． 关键词 类蛋 白质分子 ，形成紧密接触对的速率 ，末端距 的分布函数 蛋白质分子从一般的状态折叠到具有一定生 1 模型和计算方法 物功能特性的三维结构 ，在这个过程中，分子之间 的相互作用起着十分重要的作用 ，其主要体现为 在 Kolinski等建立的类蛋 白质分子的格点模 氨基酸之间形成紧密接触对 ，因此研究氨基酸之 型中 ，键长是涨落的，其键矢量分别可取 (3，1， 间形成紧密接触对 的过程对于了解蛋 白质的折叠 1)，(3，1，0)，(3，0，0)，(2，2，1)，(2，2，0)，一共存在 和生物功能特性具有十分重要 的意义 ．最近已经 90种的可能 ．同时把20种氨基酸分成两类 ，即疏 有人用实验的方法测定了蛋 白质分子 内部形成紧 水基团(H)和亲水基 团(P)，它们之间的相互作用 密接触对的速率-- ，发现其速率一般随着链长的 为 增加而减少 ；而对于较短的链 ，随着链长的增加而 fE 4 一 ／5 J． 增加，但幅度不大 ．同时 Makarov等用计算机模拟 q 1【0 4≤ 6 (1) 的方法研究了蛋 白质形成紧密接触对 的速率问 0 ≥ 6 题 ，但在他们的计算 中存在着一个非常大 的问 其中Ii— I3，E =5kBT，而 。分别取 e= 题就是没有考虑氨基酸之间的相互作用 ，而实际 e (H与 H之 间作用)，或者 e (P与 P之 间作 上氨基酸之间的相互作用在蛋白质分子的折叠过 用)，或者 e (H与P之间作用)，同时其值分别为 程和形成氨基酸的紧密接触对过程中起着十分重 eHH=一2kBT，ePP=一1kBT，eHP=0 ．在模拟过 要的作用 ．可 以这样说 ，如果没有氨基酸之间的相 程中，类似于键长涨落模型 ，即随机选择要运动 互作用 ，就不可能形成蛋 白质的紧密结构 ，因此在 的基团，然后从 (100)和 (110)构成的 18个方 向中 研究蛋 白质形成紧密接触对时必须考虑氨基酸之 选择其中一个方向．同时采用 Metroplis方法 ，即如 间的相互作用 ，我们已经用完全计数法研究了二 果△E=E…一E 0，那么新 的构象被接受 ．如 维紧密高分子形成紧密接触对的速率 问题 ，