[医学]第03章 酶.pptVIP

第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme  第二节 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction B. 高效性 反应速度是无酶催化或普通人造催化剂催化反应速度的106~1016倍； 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶的Km在实际应用中的意义 鉴定酶：通过测定Km，可鉴别不同来源或相同来源但在不同发育阶段，不同生理状态下催化相同反应的酶是否是属于同一种酶。 判断酶的最适底物。（天然底物） 计算一定速度下底物浓度。 了解酶的底物在体内具有的浓度水平。 判断反应方向或趋势。 判断抑制类型。 Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 第 四 节 酶 的 调 节The Regulation of Enzyme 同工酶在各学科中的应用 第 十 八 章 维生素 一、酶活性的调节 ㈠ 酶原及酶原激活 1. 酶原（zymogen）: 酶的无活性的前体 2. 酶原激活 酶原在一定条件下，水解一个或几个特 定肽键，致使构象改变，形成或暴露活性中 心，表现出酶活性的过程。 赖 缬 天 天 天 天 甘 异 赖 缬 天 天 天 天 缬 组 丝 S S S S 46 183 甘 异 缬 组 丝 S S S S 肠激酶 胰蛋白酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活过程 酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 ㈡ 变构酶(allosteric enzyme) 1. 变构酶的结构特征 一般是寡聚酶 由多个亚基组成，具四级结构 酶分子中有二个独立的部位 催化部位 调节部位 （活性中心） （变构部位） 蛋白激酶A R ： 调节亚基 C ： 催化亚基 一、底物浓度对反应速度的影响 ㈠ S对酶促反应的饱和现象 以V—〔S〕作图 得一矩形双曲线 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 [S] V Vmax 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应 [S] V Vmax 1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 [S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度 Ｋm：米氏常数 Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── ㈡ 米氏方程 米－曼氏方程式推导基于两个假设： 1. E与S形成ES的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES] 2. S的总浓度远远大于E的总浓度 因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变 即 [S]＝[St]。 ㈢ Km的意义 1. Km的物理意义 Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 2. Km值可表示酶和底物的亲和力 一般来说，K2 》K3，所以 Km=（ K2+K3)/K1 ≈ K2/K1 = Ks Km↑, E和S的亲和力↓ 3. Km值是酶的特征性常数 和酶的浓度无关，和酶的结构、S种类有关 4. 由Km判断酶的最适底物 Km最小的底物就是酶的最适底物或天然底物 意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算 酶的转换数，即动力学常数K3 E+S ES E＋P k1 k2 k3 定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力 酶的转换数 ㈣ Km和Vm的测定 双倒数作图法(林－贝作图法）求Km和Vm 二、 [E]对V的影响 当[S][E] V ? ?E? 三、温度对V的影响 最适温度： 酶促反应速度最快时 的温度 最适温度 动物酶 35~40℃ 植物酶 40~50℃ 微生物 大部分 40~50℃ 个别高温菌 100℃以上 四、pH对V的