《动物生物化学》课件07 生物催化剂——酶.ppt

第7章 生物催化剂—酶Enzymes 1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如： 乳酸脱氢酶 高效性 酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高108 -1020倍。比其他催化反应高106 -1013倍 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 Fe3+ 催化，效率为6×104 mol/mol. s 过氧化氢酶催化，效率为6 × 106 mol/mol.s 专一性 即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。 绝对专一性 一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成CO2 和NH3。 相对专一性 一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的要求。 立体专一性 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。 例如，乳酸脱氢酶专一地催化L-乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。立体专一性保证了反应的定向进行。 酶容易变性 这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。 酶的可调节性 抑制和激活（activation and inhibition ） 反馈控制(feed back) 酶原激活(activation of proenzyme) 变构酶(allosteric enzyme) 化学修饰(chemical modification ) 多酶复合体(multienzyme complex) 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization ) 已知的上千种酶绝大部分是蛋白质 单纯酶：少数，例如：溶菌酶（催化水解细菌多糖细胞壁） 结合酶：大多数 结合酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子包括: 辅酶、辅基和金属离子。 酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。 辅酶、辅基的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。有十几种. 辅酶与辅基的异同点: 它们都是耐热的有机小分子，结构上常与维生素和核苷酸有关。但是辅酶与酶蛋白结合不紧，容易经透析除去，而辅基通常与酶蛋白共价相连。 金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。 结合酶举例，( )内为辅因子： 乳酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 异柠檬酸脱氢酶（辅酶I, NAD） 醇脱氢酶（辅酶I, NAD） 葡萄糖-6-磷酸脱氢酶（辅酶II, NADP） 琥珀酸脱氢酶（FAD） 乙酰辅酶A羧化酶（生物素，ATP，Mg++） 脂酰辅酶A合成酶（辅酶A, CoA） 单体酶 只有三级结构，一条多肽链的酶。如129个氨基酸的 溶菌酶，分子量14600。 寡聚酶 含2-60 个亚基，有复杂的高级结构。 常通过变构效应在代谢途径中发挥重要的调节作用。 例如，乳酸脱氢酶。 多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。 例如，由三个酶组成的丙酮酸脱氢酶系。 酶的活性中心（active site） 与酶的催化活性有关的基团称为必需基团 活性中心内的必需基团 必需基团 活性中心外的必需基团 结合基团（与底物结合，决定专一性） 活性中心 催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力） S+E ES