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第七章节 蛋白质的分离纯化.ppt
Chapter7 Protein的分离、纯化和表征;二、Protein的高分子性质;四、Protein的沉淀（precipitation);六、Protein吸收光谱的特点
Phe、Tyr、Trp 具有吸收紫外光的能力，最大的吸收峰为280nm处，此外，蛋白质分子中的肽键可引起200~220nm的最大光吸收，可用于蛋白质的定性和定量。;八、 Protein的分离纯化及鉴定;4、凝胶过滤（303页）（凝胶层析）(gel filtration chromatography):又叫分子筛层析，常用的凝胶有交联葡聚糖(sephadex)、聚丙烯酰胺凝胶(Bio-gel P)和琼脂糖凝胶(Bio-gel A)等。常用于大分子物质的分离纯化，以及蛋白质样品的脱盐和蛋白质分子量的测定等。
5、离子交换层析：
6、密度梯度（区带）离心：常用蔗糖密度梯度。
此外，有透析法、超过滤法、萃取法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和等电聚焦电泳、超速离心、亲和层析等。
;蛋白质与氨基酸、多肽一样，能够发生两性解离（两性电解质），也有等电点（PI）。;;此法又称为分子筛层析。凝胶过滤所用的介质是由交联葡萄糖、琼脂糖或聚丙烯酰胺形成的凝胶珠。凝胶珠的内部是多孔的网状结构。
Sephadex-葡聚糖凝胶G10-G200
Sepharose-琼脂糖凝胶2B,4B,6B
Sephacryl-丙烯酰胺葡聚糖凝胶S100,S200,S300,S400;SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质分子量
（SDS学名为十二烷基磺酸钠）;等电聚焦电泳：两性电解质载体由多烯多胺与丙烯酸加合得到，在电场作用下能形成连续的梯度。;电 泳
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