云南大学生物化学课件蛋白质III.pptVIP

（一）维持蛋白质空间构象的作用力 作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA LinusCarl Pauling1901-1994 1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月） 1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学 1930年，去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与 Astbury的Keratin蛋白测定得到的5.1A不符。此后化了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论 1949年，人造丝X-ray数据发表，他看到了5.4A的周期 1950年， α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型 1954年，Nobel化学奖 1963年，Nobel和平奖 70年代，提倡Vitamin C治百病 （二）影响蛋白折叠的因素 两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转 肽链中的肽平面 Ramachandran Plot 肽平面的相叠形成α螺旋 1.α螺旋 反平行β折叠 平行β折叠 3.β转角－－半圈3.010 螺旋 （一）角蛋白keratin的结构特征 （二）胶原蛋白Collagen的特殊性 * 第三章 蛋白质的三维结构 蛋白质的一级结构不具有功能，只有形成正确的结构才具有功能。二级结构以上的结构叫高级结构，由于高级结构是指各原子或基团在空间上的分布，所以又叫空间结构，或三维结构。 一、蛋白质的二级结构 H2NC(:NH)NH2 HCl 维持空间构象的作用力 Pauling的生涯 1.二面角的转动 2.非键合原子之间的最小接触距离 两面角 非键合原子最小接触距离 ? ? ? C ? N ? O ? H C ? ?0.320 (0.300) ?0.290 (0.280) ?0.280 (0.270) ?0.240 (0.220) ? N ? ?0.270 (0.260) ?0.270 (0.260) ?0.240 (0.220) ? O ? ? ? ? ? ?0.270 (0.260) ?0.240 (0.220) ? H ? ? ? ? ? ? ? ?0.200 (0.190) ? Ramachandran Plot 二、典型的二级结构 氢键取向与主轴基本平行 右旋，3.6个氨基酸一个周期，螺距0.54 nm 第n个AA(NH)与第n-4个 AA(CO)形成氢键，环内原子数13。 1.α- 螺旋的结构特征： Φ= -57o ;ψ=-47o ; 3.613-螺旋 螺距=5.4?；每个氨基酸上升1.5 ?,直径=5 ? 2. α- 螺旋的偶极矩和帽化 3. α- 螺旋的手性 α- 螺旋都是右手的，其旋光性是α- 碳原子的不对策性与α- 螺旋的构象不对称性的结合。 4.影响α- 螺旋的形成的因素： pH 的影响 ? 一级结构与二级结构的关系（空间位阻，电荷效应，特殊结构，如脯氨酸）。 5.其它类型的螺旋：310-螺旋，?螺旋，等等，但很少见于蛋白质中。 反平行β折叠 2. β折叠 平行β折叠 β—折叠旋的结构特征： Φ= —139o ;ψ=＋135o （反平行折叠） Φ= —119o ;ψ=＋113o （平行折叠） β—折叠较为伸展。 Β转角 4、无规卷曲（randon coil) 指那些没有明确重复周期结构的“卷曲结构”，它并非是“无规”卷曲，而是有序的非重复结构。这些无规卷曲结构常常构成蛋白质的活性结构部位和特异功能部位。 三、纤维状蛋白 功能：动物支架蛋白，占一半或一半以上。分子轴比大于10, 分类：可溶和不可溶两种：前者包括角蛋白，胶原蛋白，后者包括肌球蛋白和纤维蛋白原。注意，有的象纤维状的蛋白是球状蛋白的长轴方向的聚集体不是纤维蛋白。 Keratin的结构特征 堆积的B-折叠三位结构 交替层中的β-折叠中的丙氨酸（丝氨酸）和甘氨酸三维结构 Collagen的结构特征 结缔组织中的胶原蛋白 组织中的胶原蛋白 胶原蛋白的要点： 1.胶原的组织分布和类型 2.胶原的氨基酸组成 3.胶原蛋