生物化学第2章 蛋白质PPT.ppt

2.3.2 生物活性肽的功能 P33 自己阅读。 2.3.3 活性肽的来源 P35 自己阅读。 2.3.4 活性肽的应用 P35 自己阅读。 肽链（蛋白质）的酶水解 肽链（蛋白质）的酶水解举例 2 . 4 蛋白质的结构 P36 2 . 4 .1 蛋白质的一级结构 P36 指氨基酸如何连接成肽键和氨基酸在肽链中的排列顺序； 2.4.2蛋白质的空间结构 P37 研究蛋白质构象的方法——x射线衍射法 一个特定蛋白质行使其功能的能力常由它的三维结构或构象决定 正常情况下，蛋白质以紧密折叠的结构存在； 蛋白质的天然折叠结构决定于3个因素： ① 与溶剂分子（一般是水）的相互作用； ② 溶剂的pH和离子组成； ③ 蛋白质的氨基酸序列（最重要因素）； 蛋白质分子的结构中有多种力处于精细的平衡中，决定蛋白质独特构象； 肽链中相邻肽键的空间结构 3-1 P19 1）肽键键长0.132nm，介于C-N单键（0.147nm）和C=N双键（0.127nm）之间，且更接近于C=N，故肽键具有部分双键性质,不能自由旋转； 2）形成肽键的4个原子（C、O、N、H）和与之相连的2个α-碳原子共处在一个平面上，形成酰胺平面； 3）在酰胺平面中C=O与N-H呈反式； 肽链中相邻肽键的空间结构 3-2酰胺平面和两面角示意图 4）肽链的主链由许多酰胺平面组 成，α-碳原子是两个相邻酰 胺平面的连接点； 5）α-碳原子连接的两个键Cα－ N键和Cα－C键是单键； 绕Cα－N键旋转的角度称φ角； 绕Cα－C键旋转的角度称ψ角； φ=0°ψ=0°时的主链构象 肽链中相邻肽键的空间结构酰胺平面和两面角示意图3-3 6）从Cα沿键轴看：顺时针旋转 的φ和 Ψ角为正值,反之为负 值； 7）当旋转键两侧的主链处于顺 时构型时规定ψ或φ=0°； 完全伸展的主链结构 （1）稳定蛋白质中空间结构的作用力 P37 蛋白质分子结构的稳定性靠分子中的多种化学键维持； 蛋白质分子如受某些理化等因素影响，结构发生改变,其性质和功能都会发生改变； 蛋白质分子中的化学键 1）共价键： 如肽键、二硫键（存在于两个半胱氨酸之间）、酯 键； 2）非共价键（次级键）： 如氢键、离子键(又称盐键)、疏水键、范德华力等； 氢键、离子键和酯键存在于极性基团之间； 疏水键、范德华力存在于非极性基团之间； 稳定蛋白质三维结构的各种作用力图示 P38图2-6 稳定蛋白质三维结构的力 肽键是肽链的基本键，其他各种化学键参加链中及链间联系； 1）一级结构的肽链是由肽键－CO－NH－连接而成，同一肽链中不同部位有的还有二硫（－S－S－）桥键（如胰岛素），有的含有磷酸酯键或羧酸酯键； 2）二级结构的螺旋构象靠氢键维持； 3）三、四级结构的构象主要由次级键，包括氢键、离子键（盐键）、疏水键和范德华力等维持； （2） 蛋白质的二级结构 P38 ①α-螺旋结构 P38 是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构； 1）蛋白质中的α螺旋几乎都是右手的，都是由L-氨基酸 残基构成； 2）α螺旋是重复性结构，螺旋中每个α-C的φ和ψ分别 在 －57°和－47°附近； 3）每圈螺旋占3.6个氨基酸残基； 每残基轴向高度为0.15nm； 每圈螺旋高度为0.54nm，沿轴旋转100°； 4）残基侧链伸向外侧； α-螺旋结构模式图 P20图1-4 续：α-螺旋结构 5）同一肽链内相邻螺圈之间形成氢键，其取向几乎与中心轴平行； 6）氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N-H之间形成的； 7）氢键封闭环内原子数为13； 8）α螺旋在某些情况下可伸展， 如毛发纤维湿热时可拉长到 原长的2倍； 影响α螺旋形成的因素（阅读） 一条肽链能否形成α螺旋及形成的螺旋是否稳定，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系： 1）R基电荷性质： R基小并且不带电荷的多聚丙氨酸，在pH7水溶液中能自发卷曲成α螺旋； 多聚赖氨酸在同样pH条件下不能形成α螺旋，而是以