第十三章 蛋白质和核酸PPT.pptVIP

湖南农大 * * 第十三章 氨基酸、蛋白质和核酸 第一节 氨基酸 一、氨基酸的分类和结构、构型 1、分类 脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸 α-氨基酸、β-氨基酸和γ-氨基酸 极性氨基酸和非极性氨基酸 酸性、中性和碱性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 苯丙氨酸 二、氨基酸物理性质（自学） 三、氨基酸的化学性质 1、氨基酸的两性性质和等电点 氨基酸的某些物理性质与光谱性质表明，它们是以偶极离子存在的。 氨基酸分子中既有氨基又有羧基可以发生分子内的质子迁移而成盐。 内盐（偶极离子） 氨基酸偶极离子既能接受质子，又可给出质子。例如： 偶极离子 正离子 负离子 故调节溶液的PH值可以使氨基酸以不同的离子形式存在。 如果调节某氨基酸溶液至一定的PH值时，使其成为在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动的偶极离子，此时溶液的PH值，称为该氨基酸的等电点（PI）。 等电点是每一种氨基酸的特定常数，各种氨基酸处于等电点时溶解度最小，最易沉淀，可用来分离氨基酸的混合物。 PH=PI PH＜PI PH＞PI H+ OH- 各种氨基酸的等电点不同，故可调节溶液的PH值使其以不同的离子形式存在，在电场中，偶极离子不向任一电极移动，正离子向阴极移动，负离子向阳极移动，可以利用移动方向和速度分离和鉴别氨基酸，此称为电泳法。例如： 例1 丙氨酸在PH=6时主要以何种离子形式存在，在电场中的方向是什么？若是赖氨酸呢？ 负离子 偶极离子 正离子 PH=PI PH＜PI PH＞PI H+ OH- 由于羧基电离度略大于氨基电离度，所以中性氨基酸溶解于水时，COO- 数将多于NH3+，故在纯水中显酸性。为使氨基酸主要以偶极离子存在，既使COO- 与NH3+ 数相等，根据化学平衡移动原理，必须加酸抑制羧基的电离，使NH2变为NH3+，故中性氨基酸的等电点略小于7；同理酸性氨基酸的等电点更加小于7，一般在3左右；碱性氨基酸必须加碱抑制氨基的电离，其等电点大于7。 酸性、中性和碱性氨基酸的等电点： 酸性氨基酸的等电点一般在3左右； 中性氨基酸的等电点略小于7； 碱性氨基酸的等电点大于7。 第二节 蛋白质 一、蛋白质的组成和分类 分类：按其形状、溶解性和化学组成分类。 单纯蛋白质与结合蛋白质； 球状蛋白质与纤维蛋白质。 单纯蛋白质按其溶解性分为七类，见教材Page 373； 蛋白质的元素组成：C：50~55%，H：6.0~7.3%, O：19~24%，N：13~19%，S：0~4% 次要元素：P，Fe，I，Mn，Zn及其它元素 粗蛋白质%=N%*6.25 蛋白质的结构通常用一级结构、二级结构、三级结构、四级结构等四种不同的层次和深度来描述。 二、蛋白质的结构 一级结构指组成蛋白质分子的氨基酸的排列顺序。 一级结构是蛋白质结构的基础。 蛋白质的空间结构或高级结构（二级结构、三级结构、四级结构）： 是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排布。 二级结构是指多肽链主链骨架中若干肽段所形成的有规则的空间排布（α-螺旋、β-折叠、β-转角）或无规则的空间排布（无规则卷曲）。 维持蛋白质的结构的作用力： 次级键：氢键，疏水作用力、范德华力、离子键、二巯键、和配位键。 三、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性性质与等电点 2、蛋白质的胶体性质（Page381） 偶极离子 阳离子 阴离子 PH=PI PH＜PI PH＞PI H+ OH- H+ H+ OH- OH- 蛋白质的粒子直径均在1~100nm，属胶体范围 蛋白质能形成稳定的亲水胶体主要原因（1）蛋白质表面有-NH2，-COOH，羰基等亲水基团，能与水形成氢键而发生水化作用。形成水化膜。（2）蛋白质处于非等电点时，溶液中蛋白质所带电荷相同，互相排斥，不易凝聚沉降。 3、蛋白质的沉淀 破坏蛋白质稳定存在条件，蛋白质可发生可逆沉淀和不可逆沉淀。 （1）可逆沉淀: 内部结构改变小，保持原有的生物活性，可重新溶解生成胶体。如加入足量的盐：NaCl，硫酸铵，硫酸钠等。 （2）不可逆沉淀 内部结构改变，生物活性消失，不可恢复。 A：某些水溶性有机溶剂，如丙酮、乙醇、亲水力大于蛋白质，可破坏水化膜，并能进入蛋白质内部，使 蛋白质沉淀。此作用在短时间和低温时，沉淀是可逆的。长时间或高温则不可逆。 B、三氯乙酸、苦味酸、磷钨酸、鞣酸等生物碱能与蛋白质作用生成不溶物。如： C、Cu2+，Hg2+，Pb2+，Ag+能与蛋白质作用生成不溶物。如： 4、蛋白质的变性 5、蛋白质的水解 6、蛋白质的颜色反应 二、三、四级结构被破坏，生物活性消失。引起的因素有物理和化学两方面。 物理因素： 加热，紫外线，X-射线，超声波，高压，剧烈震荡和搅拌等 化学因素：强酸，强碱，重