英汉对照(修正).docVIP

第二章 核酸 1.增色效应 hyperchromicity 核酸在变性时，e(p)值显著升高，此现象称为增色效应。 2.减色效应 hypochromicity 定义：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象。 3.DNA变性 denaturation 指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。 4.DNA复性renaturation 指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 5.核酸的变性与复性 The nucleic acid denaturation and renaturation 核酸分子具有一定的空间结构，维持这种空间结构的作用力主要是氢键和碱基堆积力。有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。变性核酸在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程称为复性。 6.Tm DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。 7. Chargaff’s rules 即DNA的碱基组成特点(1). 腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即 A=T 　　(2). 鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等，即 G=C 　　(3). 含氨基的碱基（腺嘌呤和胞嘧啶）总数等于含酮基的碱基（鸟嘌呤和胸腺嘧啶）总数，即 A+C=T+G 　　(4). 嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即 A+G=C+T DNA的一级结构 指构成核酸的各个单核苷酸之间连接的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序。 第三章 蛋白质 1.盐析salting-out 向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析作用 2.透析（dialysis）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 3.肽键 peptides 是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基缩合脱水而成。 4.蛋白质的一级结构 Proteins primary structure 蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。 5.电泳electrophoresis带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳(electrophoresis, EP)。 6.α螺旋 α-spiral 蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。 7.等电点（pI,isoelectric point）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 酶 1.酶的活性中心 active center 酶的活性中心又称活性部位，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。就功能而论，活性部位又可分为底物结合部位和催化部位。底物结合部位是与底物特异结合的有关部位，因此也叫特异性决定部位。催化部位直接参与催化反应，底物的敏感键在此部位被切断或形成新键，并生成产物。 2.寡聚酶 oligomeric enzyme 寡聚酶含有2个以上的亚基，多的可含60个亚基，这些亚基巧妙地结合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分为含有相同亚基的寡聚酶和含有不同亚基的寡聚酶两大类。 3.变构酶 allosteric enzyme 变构酶又名别构酶，迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含有两个以上的亚基。分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物(或称效应剂)的变构中心。这两个中心可位于不同的亚基上也可位于同一个亚基的不同部位上。变构酶的活性中心与底物结合，起催化作用，变构中心则调节酶反应速度。 4.比活力 specific activity 酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。比活力(纯度)=活力单位数/毫克蛋白(氮) 5.米氏常数 Michaelis constant 米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L(摩尔/升)，Km是酶的特征性常数。当pH、温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。Km值的范围一般在10-7～10-1mol/L之间。 6.核酶 ribozyme 核酶又称催化RNA，核糖酶，类酶，酶性RNA，另有建议称“酉亥 ”。核酶是具有生物催化活性的RNA，其功能是切割和剪接RN