蛋白质二级结构—安1二小组.pptx.pptx.pptVIP

LOGO LOGO 蛋白质的二级结构 食安091班第二小组 蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。二级结构的基本单位：肽键平面或肽单元 概念： 肽平面(peptide plane) 肽键（…CONH…）具有部分双键的性质，不能自由旋转。 肽平面(peptide unit)：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（CαCONHCα） 肽平面(peptide plane) 肽键平面是肽链盘曲折叠的基本单位。 肽平面(peptide plane) 二面角 两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα(α碳原子）为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。 肽平面(peptide plane) 酰胺平面 α-碳原子 侧链 酰胺平面 完全伸展的多肽主链构象 Φ=1800，ψ=1800 非键合原子接触半径 Φ=00，ψ=00的多肽主链构象 Φ=00，ψ=00 蛋白质的二级结构 a-螺旋 (a-helix) ) β -转角 (b-turn) 无规卷曲 (random coil） β –折叠（β-pleated sheet) 天然蛋白质主要二级结构单元包括： α-螺旋（α-helix） Pauling和Corey于1965年提出。 蛋白质中最常见、最典型、最丰富的结构元件 肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于中心轴。 α-螺旋（α-helix） 1.螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，所以每个氨基酸螺距0.15nm，每个残基沿轴旋转100°。 结构要点： α-螺旋（α-helix） 2.相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和-NH形成许多链内氢键（虚线所示），即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键。 —C— (NH—C—CO)3 N— O H H R α-螺旋（α-helix） 3. 螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧； R R R R R R R R R 螺旋的横截面 α-螺旋（α-helix） 4、影响?-螺旋形成的因素 R基大小：较大的难形成，如多聚Ile（异亮氨酸） 1 R基的电荷性质：不带电荷易形成 2 Pro吡咯环的形成C? -N /C –N，不能旋转无法形成链内氢键 3 ??折叠结构（?? pleated） ??折叠也称β-片层（??pleated sheet） ??折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向通过氢键连接在一起，相邻两肽链以相同或相反方向平行排列成片状。 ??折叠结构（?? pleated） 1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°，氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。 ??折叠结构（?? pleated） 2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与—NH形成氢键使构象稳定。 ??折叠结构（?? pleated） 3.两条肽链可以是平行的，也可以是反平行的，即前者两条链从“N-端”到“C-端”是同方向的，后者是反方向的。β –折叠结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。 ??折叠结构（?? pleated） 4.平行的β –片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β –片层结构，则间距为0.7nm。β-折叠片中，相邻多肽链反平行式较稳定。 ?? 转角与无规卷曲 ?? 转角（??turn） 也称??弯曲(??bend)、回折(reverse turn)。是指肽链出现180o回折，由弯曲处的第一个AA残基的 -C=O与第四个AA残基 -NH间形成氢键(4?1氢键)产生一种不很稳定的环形结构。 无规卷曲(random coil) 没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列,属于松散的无规卷曲。 LOGO LOGO