生化论述题（生化）.doc

1.球状蛋白质的极性氨基酸残基在pH7的水溶液中一般位于蛋白质分子表面，但Ser、Thr、Asn和Gln这些极性氨基酸却常常位于球状蛋白质分子内部，为什么？ ⑴Ser、Thr 、Asn和Gln都有不带电荷的极性侧链⑵在pH7的水溶液中不带电荷的极性侧链参与内部氢键形成⑶它们的极性被氢键中和。 2.试述蛋白质两性解离的机制及其意义？ ⑴机制：蛋白质是两性电解质①蛋白质分子中有可解离的氨基末端和羧基末端以及侧链上的某些基团②解离程度和性质取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的多少和两者的相对比例以及所处溶液的pH③在酸性较强的溶液中，酸性基团的解离被抑制，蛋白质分子解离成正离子，带正电荷；反之，在碱性较强的溶液中，蛋白质带负电荷⑵意义：①用于蛋白质分离纯化：电泳；层析等②临床检验用三氯醋酸等制备无蛋白血滤液③临床用牛奶解救误服重金属盐的患者。 3.运用所学生化知识阐述蛋白质结构与功能的关系。 ⑴蛋白质的一级结构是其高级结构与其功能密切相关⑵蛋白质的一级结构是其高级结构和功能的基础①一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处②蛋白质一级结构的细微变化影响蛋白质的功能活性⑶蛋白质一级结构并非是引起蛋白质高级结构和功能改变的唯一因素。蛋白质一级结构虽无变化，但如果出现错误折叠可引起疯牛病、老年痴呆等蛋白质构象病。 4.是疏水环境还是亲水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成？为什么？ ⑴疏水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成⑵稳定a-螺旋的力是氢键⑶在疏水环境中很少有极性基团⑷亲水环境中存在较多的极性分子或极性基团⑸极性分子或极性基团影响氢键的形成或稳定。 6.试述DNA双螺旋结构模型的要点。 ⑴DNA是反向平行的互补双链结构：双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合。腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键；鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三各氢键。每个DNA分子中的两条链互为互补链。两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直⑵DNA双链是右手螺旋结构：DNA双链所形成的螺旋直径为2nm，螺旋每旋转1周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm⑶疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定：DNA双链结构的稳定横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。 7.比较3种可逆性抑制作用的特点 竞争性抑制特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度。动力学特点：Vmax不变，表现Km增大。非竞争性抑制特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表现Km值不变。反竞争性抑制特点：抑制剂只与酶-底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表现Km降低。 8.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 磺胺类药物的抑制机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。磺胺类药物是临床上应用的一种典型的竞争性抑制剂。其作用机制要点为：其化学结构类似对氨基苯甲酸，是二氢叶酸合成酶竞争性抑制剂，抑制细菌二氢叶酸合成。 9.测定酶活性时应注意些什么。 酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。反应速度取其初速度，即底物的消耗量很少时的反应速度。 10.说明酶原与酶原激活的意义。 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。 11.激素是如何调节糖原代谢的。 激素与膜上受体结合→激活G蛋白→激活膜上腺苷环化酶→cAMP浓度增高→激活蛋白激酶A，蛋白激酶A活化后，通过两个方面调节原代谢⑴蛋白激酶A活化→磷酸化酶b激酶磷酸化，活性激活→磷酸化酶b磷酸化，转变成磷酸化酶a，活性增高→糖原分解加强⑵蛋白激酶A活化→糖原合酶磷酸化，活性抑制→糖原合成抑制。 12.试述三羧酸循环的特点及其生理意义。 ⑴特点：①整个过程在线粒体中进行②循环1周脱氢4次、脱羧2次、底物水平磷酸化1次③整个过程不可逆④包括草酰乙酸在内的中间产物起催化剂的作用⑤关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶复合体⑵生理意义：①是三大营养素的最终代谢通路②是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽③为某些物质的生物合成提供前体。 13.1分子丙酮酸彻底分解产生多少分子ATP。 1分子丙酮酸彻底分解的整个过程是在线粒体中进行，5次脱氢，产生4分