降低了反应体系的活化能。在底物和产物之间不稳定的、具.pptVIP

（二）中间产物学说 中间产物（ES）降低了反应体系的活化能。在底物和产物之间不稳定的、具有较高自由能的结构，称过渡态。 （三）酶和底物如何结合成中间产物？ 1.锁钥学说 2.诱导契合学说 锁钥学说 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 诱导契合学说 认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。 酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。 “三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （四）抗体酶 利用酶反应过渡态类似物产生的抗体分子，同时具有酶的催化活性，本质是具有催化活力的免疫球蛋白，是抗体高度选择性与酶的高度催化能力巧妙结合的产物。 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 （五）使酶具有高催化效率的因素 既ES是怎样降低活化能的？ 1.邻近定位效应（邻近定向效应） 底物分子之间以及底物和酶活性部位的邻近并定向排列增大了酶活性部位底物的有效浓度，因此加快了反应进行。 邻基效应和定向效应 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应。 2.ES利于酸碱催化 在ES中，酶的催化基团作为H质子的受体，对底物进行酸碱催化。 例如：RNAase，核糖C2—OH 12位His上的N可吸引H+进行碱催化。 酸－碱催化 酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团 广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体） 3.ES的生成使S中的敏感键产生张力，发生形变，更有利于断裂。 例：溶菌酶 （1）溶菌酶的底物是细菌细胞壁多糖，多糖是乙酰基葡萄糖和乙酰基胞壁酸经b1-4糖苷键结合。 （2）活性中心是Glu35和 Asp52，活性中心可容纳一个6糖A-B-C-D-E-F片段。 A.Glu35处于非极性区，其-COOH可以对具有稳定构象的底物进行酸催化（供H+给D-E环之间的O）糖苷键水解，D环的C1形成正碳离子。 B.正碳离子使底物变形，D环由椅式变为变椅式。 C.Asp52 处于极性区，其-COOH所带负电荷可稳定正碳离子。 D.水分子与正碳离子作用，在D环C1上生成羟基，导致过渡态瓦解，糖键在D-E环之间断裂。 与反应过渡状态结合作用 按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。 在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态。 酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。 张力学说 这是一个形成内酯的反应。当R＝CH3时，其反应速度比R＝H的情况快315倍。 由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。 多功能催化作用 酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。 4.共价催化 酶活性中心亲核或亲电子基团对底物攻击，形成酶和底物共价中间复合物（ES）并进一步转化为活化能极低的过渡态 ，加快反应速度。 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基团主要包括 His的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基，Ser的羟基等。 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 金属离子催化作用 提高水的亲核性能 金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。 电荷屏蔽作用