蛋白质的基本结.pptVIP

3-2 蛋白质的基本结构—氨基酸 （一）氨基酸的理化性质：一般物理性质，旋光活性，光吸收性，解离性质，等电点，化学性质。 （二）氨基酸的分离和分析 P46-65（氨基酸的化学合成，自学内容） 2.旋光活性 除甘氨酸外，19种AA都具有旋光性。 L,D型氨基酸的旋光方向相反，但是角度相同，能使偏振光向左的叫左旋异构体，反之叫做右旋异构体。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 3. 光吸收性 （2）氨基酸的解离性 pK′值的含义 pK1′， pK2′分别为a-碳原子上的COOH和NH3+的解离常数的负对数，可以利用滴定曲线求得。 （3）氨基酸的等电点pI 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。 pI = (pK1 + pK2 )/2 甲醛易与氨基酸中的氨基发生加成反应，生成单或双的羟甲基氨基酸衍生物，即羟甲基化反应。 弱碱性 酰化反应用于氨基酸氮端测定 芥子气 与2,4-二硝基氟苯 (DNFB) 的反应 氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下，可以生成相应的伯胺。 氨基酸在谷氨酸脱羧酶作用下形成γ-氨基丁酸 （三）?-氨基和羧基共同参与的反应： ◆与茚三酮反应 ◆成肽反应 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基发生缩合形成酰胺键，也叫肽键（peptide bond） 成肽反应是多肽和蛋白质生物合成的基本反应，常不能自发进行，需通过羧基的活化来进行。 ◆巯基（-SH）的性质 ◆羟基的性质 ◆咪唑基的性质 ◆甲硫基的性质 ◆胍基的性质 ◆芳香环的性质 巯基的性质较活泼，反应类型多，这里介绍一些重要的反应： 二硫键在蛋白质结构中起着重要的作用，两个距离较远的半胱氨酸残基通过形成二硫键从而使得肽链折叠，蛋白质的空间结构发生变化。 卷发 角蛋白 氧化还原 20种常见氨基酸中，丝氨酸和苏氨酸中存在羟基。 丝氨酸以及苏氨酸的羟基能够与酸反应形成酯，如丝氨酸与磷酸形成丝氨酸磷酸酯。 丝氨酸是多种蛋白质水解酶活性中心的主要组成部分。 组氨酸的咪唑基也可以发生烷基化反应，例如多种水解酶活性中心的组氨酸可以与烷基化试剂反应，生成烷基化咪唑衍生物，从而影响到酶的活性。 甲硫氨酸 精氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 His侧链咪唑基与重氮苯磺酸生成棕红色化合物 （二） 氨基酸的分离与分析 根据分离原理和固定相的不同，可以将氨基酸的分离纯化方法分为以下三种： 纸色谱法 电泳法 离子交换色谱法 纸色谱法 纸色谱法是分离、鉴定有机化合物的重要方法之一。纸色谱属分配色谱，以滤纸为载体，滤纸所吸附的水为固定相，展开剂为流动相，由于样品各成分在两相溶剂中的分配系数（即亲和力）不同而实现分离。 纸色谱具有操作简单、分离效能较高、所需仪器设备廉价、应用广等特点，是分离、分析氨基酸混合物的常用方法。 巯基的性质 作用：与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。 半胱氨酸 络合物 汞苯甲酸 ◆与金属离子形成络合物： 胱氨酸 半胱氨酸 ◆巯基的还原活性： 半胱氨酸的巯基具有还原性，很容易被氧化成二硫键，两分子半胱氨酸通过二硫键（-s-s-）连接成的化合物叫胱氨酸，二硫键也容易被还原成巯基。 ◆巯基可被氧化： 半胱氨酸或者胱氨酸 6HCOOOH 过甲酸 磺基丙氨酸 羟基的性质 丝氨酸 苏氨酸 咪唑基的性质 组氨酸 组氨酸中的咪唑基可以发生多种化学反应，如某些酶的组氨酸残基可以与ATP发生磷酰化反应形成磷酰组氨酸，从而使酶活化。 组氨酸含有咪唑基，它的pK2值为6.0，在生理条件下具有缓冲作用。血红蛋白含有较多的Pro残基。 甲硫基的性质 甲硫氨酸的侧链易与卤代烷烃等发生亲核取代反应而形成烷基化合物： 生成的烷基衍生物用巯基试剂处理后可以去除烷基或原有的甲基，所以是进行蛋白质或肽的同位素标记的一种方法。 胍基的性质 精氨酸侧链上的胍基有很强的碱性，在硼酸钠缓冲液中，可以与1,2环己二酮生成缩合物，该缩合物在羟胺缓冲液中不稳定，会逆向重新生成精氨酸，所以可以用于氨基酸序列的分析以及蛋白质结构及功能研究过程中精氨酸的保护。 芳香环的性质 Pauly反应 酪氨酸的芳香基与对氨基苯磺酸的重氮盐反应生成橘黄色的偶氮化合物，可以用于检测酪氨酸。 Pauly反应 * * （一）氨基酸的理化性质 ◆无色晶体，熔点较高（200℃～300℃）水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是离子晶体。氨基