生物化学氨 基酸、蛋白质和酶教材编辑.pptVIP

生物化学（一）  ——氨基酸、蛋白质和酶; 生物化学怎么学;预科：几个有机化学术语（1）;预科：几个有机化学术语（2）;蛋白质由氨基酸(AA)组成研究蛋白质必先研究氨基酸;氨基酸（重点）;氨基酸类别（1）;氨基酸的类别（2）;【例题 2010年决赛】14．在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A．丙氨酸 B．丝氨酸 C．色氨酸 D．亮氨酸;【例题 2010年决赛】14．在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A．丙氨酸 B．丝氨酸 C．色氨酸 D．亮氨酸;氨基酸的两性;氨基酸的等电点（难点）;等电点的计算;几个有特色的氨基酸;氨基酸的化学反应;肽键;双缩脲试剂无法检验单个的肽键;两种活性寡肽;蛋白质的结构; ;蛋白质的二级结构; 在?-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子???列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角. ①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm. ②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。 ③蛋白质分子为右手?-螺旋。;左手旋和右手旋; ;（3） ?-转角 　　在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸（GLN）或脯氨酸（PRO)残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。;2．蛋白质的三级结构;3,蛋白质的四级结构;例题（易错题）;例题（易错题）;蛋白质各级结构的作用力;（1)离子键 ;2)，氢键 ;3). 范德华力 ;4),疏水作用 ;蛋白质电泳;蛋白质的沉淀;蛋白质的变性;几种重要的蛋白质;血红蛋白;血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。 （不仅有血红蛋白，还有血蓝蛋白） 血红蛋白中，血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白(Hb)；有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)。 血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbO2 的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。 ;煤气中毒的机制;免疫球蛋白的结构（Y形）;抗原;抗体的特点;胶原蛋白;这是什么？;毛发酱油（我也觉得很恶心。。）;三鹿奶粉为什么要加三聚氰胺？;蛋白质含量的测定;?考马斯亮蓝法（Bradford法）考马斯亮蓝G250是一种带有负电荷的染料，在酸性条件下，可与蛋白质上的正电荷结合，形成蓝色化合物，在595nm具有特定吸收，反应简便、快速、灵敏度高，5-50 ?g/ml.;酶学;酶;核酶;特殊的含RNA的酶;哲学问题：先有蛋or先有鸡;酶的进化;1、酶的辅因子（暂时不用记！！讲糖代谢和核酸的时候有几个很重要！！！） 酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。 (1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇； (2)传递氢（递氢体）：如 FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸； (3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸； (5)传递磷酸基：如 ATP，GTP； (6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;2. 酶的分类;酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。;酶的“中心”;木瓜蛋白酶;1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 ;3.酶与底物结合形成中间络合物的方式（理论） (1)锁钥假说(lock and key hypothesis)： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样