第2章 酶的分类和应用.pptVIP

① 竞争性抑制◆ 抑制剂结构与底物类似，与底物竞争性的与酶的活性 中心结合； 抑制剂与酶结合，占据酶与底物结合位点，防碍酶 与底物结合，减少了酶作用的机会； 酶活性中心与抑制剂结合后，不能与底物结合； 反之酶活性中心与底物结合后，不能与抑制剂结合。 l???抑制的程度取决于：底物与抑制剂浓度比。可通过 增加底物浓度解除抑制。 ◆ 举例1：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 E — 琥珀酸脱氢酶 S — 琥珀酸（丁二酸） I — 丙二酸 举例2：磺胺类药的抑菌作用 E——二氢叶酸合成酶 S——对氨基苯甲酸 I——对氨基苯磺酰胺 对氨基苯甲酸 + 二氢喋酸 + 谷氨酸 → 叶酸 → 二氢叶酸 → 四氢叶酸（核苷酸合成的辅酶）→→ 核酸合成。 E E 2．非竞争性抑制：抑制剂结构与底物不类似，酶可同 时与底物和抑制剂结合，形成ESI 三者复合体，但不能进一步生成产 物，抑制剂与底物各有不同结合位 点，两者无竞争作用。抑制程度：仅取决与抑制剂浓度，不能靠增加底物的浓 度解除抑制。 如：Ag+，Hg++，As++等，与酶活性中心外必需基团结 合，使酶活性受抑制。3．反竞争性抑制：酶只有与底物结合后再能与抑制剂 结合而产生抑制。 七、酶活力的测定（一）酶活力与酶反应速度酶活力；酶催化一定化学反应的能力称为酶活力。 故测酶活力实质就是测定酶反应的速度。酶反应速度：单位时间内底物消耗量或产物生成量。 单位：浓度／单位时间 （二）酶活力单位 因酶量与酶催化活性在一定条件下成正比。所以酶活力的大小也就是酶量的多少。1964年国际生化协会酶委员会规定酶活力单位：在一定条件下，1分钟内催化1mol底物反 应的酶量称为一个酶单位（U）。 条件：指温度25℃，其它为最适条件。 （三）酶的比活力定义：每单位质量的酶样品中所具有的酶活力单位数。 比活力=酶活力单位数／mg酶蛋白 U/ mg酶蛋白 U/ g酶蛋白 U/ml酶液 八、固定化酶（一）固定化酶及特点固定化酶：用物理或化学方法，将酶分子束缚在载体 上，使其既保持酶天然活性又便于与反应物 分离，并可重复利用的酶。固定化酶的扩展：固定化辅酶、细胞、细胞器。 固定化酶的优点（与水溶性酶相比）1．易将固定化酶与底物和产物分离，简化提纯工艺。2．可重复使用并能装柱连续反应，有利于实现工艺连 续化。3．多数情况下可提高酶稳定性。4．酶反应过程中容易实现严格控制。5．提高酶利用率，降低成本。 ① 共价结合法 利用酶分子的非必需基团与载体共价结合。 可先将载体上接一些可与酶分子结合的反应基团，  然后再与酶共价结合。② 离子结合法③ 物理吸附法 （二）制备方法2． 交联法（架桥法） 借助双功能试剂，使酶分子之间交联成网状结构。 双功能试剂： 常用戊二醛 OHC-CH2-CH2-CH2-CHO， CHO基可与E-NH2结合。3．包埋法 将酶包埋在凝胶网格中或半透性的微胶束中。 ① 格子型 ② 胶束型 3．辅因子：金属离子 小分子有机物。 金属离子：作为酶活性部位的组成部分； 或帮助形成酶活性所必需的构象。 有机物：电子，氢，原子、基团的携带或转移。 辅基 ——