蛋白质二级结构2005.ppt

黄伟达 蛋白质的二级结构Protein Secondary Structure 复旦大学生物化学系 黄伟达 作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA Interactions stabilizing the conformation of a protein H2NC(:NH)NH2 HCl 维持空间构象的作用力 复旦大学生物化学系 黄伟达 肽键的特征characteristics of peptide bond 复旦大学生物化学系 黄伟达 肽键平面 肽键平面 复旦大学生物化学系 黄伟达 The planar peptide group 肽链中的肽平面 复旦大学生物化学系 黄伟达 Two peptide planes share one point of rotation at Cα 两面角 角度为0的定义 复旦大学生物化学系 黄伟达 Ramachandran Plot Ramachandran Plot 复旦大学生物化学系 黄伟达 Secondary structures α-helix keratin triple helices collagen triple helices β-sheet β-turn 复旦大学生物化学系 黄伟达 Linus Carl Pauling (1901-1994) 1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月） 1928年，发明杂化轨道， 创立量子化学 1930年，去Laurence Bragg实验室学X-ray衍射 1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键 1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与 Astbury的Keratin蛋白测定得到的5.1A不符。此后化了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论 1949年，人造丝X-ray数据发表，他看到了5.4A的周期 1950年， α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型 1954年，Nobel化学奖 1963年，Nobel和平奖 70年代，提倡Vitamin C治百病 80年代，盐湖城丑闻 /biography/Pauling.html Pauling的生涯 复旦大学生物化学系 黄伟达 α-helix formed by peptide planes t肽平面的相叠形成α螺旋 复旦大学生物化学系 黄伟达 Characteristics of α-helix 氢键取向与主轴基本平行 右旋，3.6个氨基酸一个周期，螺距0.54 nm 第n个AA(NH)与第n-4个 AA(CO)形成氢键，环内原子数13。 α螺旋的特性 复旦大学生物化学系 黄伟达 Left vs Right 左旋和右旋的判断 复旦大学生物化学系 黄伟达 Three types of helix proposed by Pauling 3.010 helix π16 helix α helix Pauling预测的三种螺旋 第 X 个氨基酸的氨基与（X－n）个氨基酸的羧基之间形成氢键 环内原子数N＝3n+1 复旦大学生物化学系 黄伟达 Structure of keratin Keratin的结构特征 复旦大学生物化学系 黄伟达 Structure of Collagen Collagen的结构特征 复旦大学生物化学系 黄伟达 Collagen的结构特征2 Left-handed peptide Viewed from one end 复旦大学生物化学系 黄伟达 Collagen fibrils in connective tissue 组织中的胶原蛋白 复旦大学生物化学系 黄伟达 复旦大学生物化学系 黄伟达 反平行β折叠 Antiparallel βsheet β strand 复旦大学生物化学系 黄伟达 parallel βsheet 平行β折叠 复旦大学生物化学系 黄伟达 Side chains in βsheets 复旦大学生物化学系 黄伟达 Antiparallel βsheet structure in silk fibroin 复旦大学生物化学系 黄伟达 βturn equals half of 3.010 helix Β转角