蛋白質的行為：酵素.ppt

(16) p.162 p.162 仍然可以應用 Michaelis-Menten 方程式來探討。 Vmax及Km之求法: (17) p.163 Lineweaver-Burk double reciprocal plot→Fig.10 Km及Vmax 之意義 p.165 p.167 A-1 p.167 A-2 7酵素反應之抑制作用 抑制劑(inhibitor)之定義：干擾酵素反應，降低反應速率之成份 抑制劑之兩種作用方式: 1.可逆性抑制 (1)競爭性抑制作用(competitive inhibition) (2)非競爭性抑制作用(non competitive inhibition) →Fig.11 2.不可逆性抑制 競爭性抑制作用的動力學→Fig.12 非競爭性抑制作用的動力學→Fig.13 在非競爭性抑制作用下，我們以 V Imax 代替 Vmax ，可得： p.173 1 酵素是生物催化劑 2 催化作用：反應的動力學與熱力學觀點 3 酵素動力學 4 酵素-受質複合體的形成是酵素催化 反應的第一步 5 酵素-催化反應的兩個例子 6 以 Michaelis-Menten 模式研究酵素動力學 7 酵素反應的抑制劑 蛋白質的行為：酵素 The Behavior of Proteins: Enzymes CATLOG Figure Chemical Formula Table 生化關聯 重要訊息 1酵素是生物催化劑 蛋白質在生體中最重要功能為觸媒(catalysis)；而具觸媒功能之蛋白質稱為酵素或酶(enzyme)。 除了某些RNA(ribozymes)外細胞內所有酵素均為蛋白質。 酵素可將反應速率加快1020倍，而非酵素之觸媒只增加102~104倍。 酵素具高程度之反應特異性。 2催化作用：反應的動力學與熱力學觀點 一個反應是否有利的問題決定於標準自由能差(ΔＧｏ) 例： *葡萄糖與氧氣反應產生二氧化碳和水 活化能圖形→Fig.1 例： *過氧化氫轉變成水及氧的生化反應，可提供說明催化劑對活化能的影響的一個例子： p.153 3酵素動力學 * 產物的生成速率和反應物的消失速率具有計量上的相等關係： 4酵素-受質複合體的形成是酵素催化反應的第一步 酵素催化反應的第一個步驟為酵素與受質(substrate)結合形成複合體(complex)。 受質通常結合在酵素之活性中心(active site)。 受質與酵素之結合有兩種模型被提出： 1.鎖與鑰匙模式(lock and key model) 2.誘導-嵌合模式(induced-fit model)→ Fig.2 受質與酵素結合之活化能變化→Fig.4 由受質形成產物→Fig.5 5酵素-催化反應的兩個例子 胰凝乳蛋白酶(chemotrypsin) 胰凝乳蛋白酶 的催化反應 胰凝乳蛋白酶之反應速率與受質濃度之關連→Fig.6 天門冬胺酸轉胺甲醯基酶(aspartate transcarbamoylase,ATCase) 天門冬胺酸轉胺甲醯基酶 的酵素催化反應 天門冬胺酸轉胺甲醯基酶反應速率與受質濃度之關連→Fig.7 以Michaelis-Menten模式研究酵素動力學 此解釋酵素催化反應動力學模式在1913年由Leonor Michaelis 及Maud Menten導出。 起始反應速率與受質濃度之關係→Fig.8