第8章细胞骨架蛋白.pptVIP

肌动蛋白丝的分支 肌动蛋白可聚合成长纤维,同时形成分支结构。 原子力显微镜(atomic force microscope , AFM)图 在生长、发育的信号调控中具有重要的调控作用. 三、肌动蛋白相关蛋白 肌动蛋白+肌动蛋白相关蛋白（actin-associated proteins, AAP）性质发生改变. 已分离到许多AAP，多数细胞含有10多种APP， AAP与肌动蛋白的互作是竞争性的。 （一）钙结合蛋白 许多肌动蛋白相关蛋白（AAP）与肌动蛋白结合受Ca2+控制,分子中有专一的Ca2+结合部位。 如小白蛋白（parvalvumin）,是一种钙结合蛋白,分子中具有EF手结构,在钙浓度为10-6mol/L时能与钙结合(胞内外Ca2+浓度相差1万倍左右),许多钙结合蛋白都有类似结构。 （二）控制聚合的蛋白质 这类蛋白质能够通过加帽（capping）、单体结合（monomer-sequestering）和解聚(depolymerization )来控制肌动蛋白的聚合，有以下几类： 1 .加帽蛋白（capping protein） 可选择性阻断F-肌动蛋白微丝的一端.如倒刺端加帽蛋白会造成微丝缩短，而尖端加帽蛋白会造成微丝的延长。 这种作用使细胞骨架重排，对那些高运动性细胞特别重要。 尖端加帽蛋白:β辅肌动蛋白（β-actinin）,Mr类似肌动蛋白。 倒刺端加帽蛋白:简称HAI，Mr约20kD，可能是Mr为150kD-200kD 蛋白质的水解产物。 肌动蛋白丝两端生长 用加帽蛋白封住负端, 微丝继续快速加长, 假如用加帽蛋白封住正端, F-肌动蛋白加长的速率非常慢，表明正端是生长端。 2 .F-肌动蛋白切割蛋白 钙结合蛋白，但无EF手结构，故不属钙调蛋白类。 常见有胶溶蛋白（gelsolin），该蛋白既具有倒刺端加帽蛋白活性，又具有钙激活的微丝切割活性。 存在于细胞中，也可分泌入血（有一段分泌前导肽）。血中胶溶蛋白具有清除死亡细胞释放入血的F-肌动蛋白功能。 肠绒毛蛋白（villin）：具Ca2+依赖性切割活性； 片段化蛋白（fragmin）：参与肌动蛋白的切割调节； 肌割蛋白（severin）：具加帽和切割活性； 胶溶蛋白及相关切割蛋白也有肌动蛋白聚合的成核作用。当将其加入G-肌动蛋白溶液时，G-肌动蛋白的聚合反应加强。 3．肌动蛋白单体结合蛋白 能与G-肌动蛋白单体形成1:1复合物，阻止肌动蛋白聚合。 如肌动蛋白抑制蛋白（profilin）是一种小分子碱性多肽（Mr12kD-15kD），首先从胸腺获得，血小板中含量最高；酵母中也发现一些大小和性质相似的蛋白质。 体外实验发现，它能降低G-肌动蛋白单体聚合反应。敲除其基因的酵母不能成活(致死性)。 4．F-肌动蛋白解聚蛋白 小分子肌动蛋白，具有胶溶蛋白和肌动蛋白抑制蛋白的双重活性，能切割F-肌动蛋白并结合G-肌动蛋白单体，这些蛋白被称为肌动蛋白解聚因子。 如人类大脑分离的cofilin（磷蛋白，去磷酸化后易位到细胞核，Cofilin在细胞的运动中具有广泛而重要的作用 ），肾脏分离的destrin，从星鱼卵细胞分离的肌动蛋白蚕食蛋白（depactin）和从星鱼分离的载肌动蛋白（actophorin）均属于这一类。 （三）产生力的蛋白质（分子马达） 主要为肌球蛋白类，可组成粗丝，具ATP酶活。 　肌球蛋白超家族分18类，分为传统肌球蛋白和非传统肌球蛋白，只有肌球蛋白Ⅱ为传统肌球蛋白，其余为非传统肌球蛋白。 　这类蛋白在肌肉中含量非常丰富，易聚合和解聚，故很容易纯化。常见： 　肌球蛋白Ⅰ:（不加入粗丝），使膜性小囊泡沿着肌动蛋白束 　　　　运动；从阿米巴中曾分离到两种不同的肌球蛋白，即肌 　　　　球蛋白IA和肌球蛋白IB。 　肌球蛋白Ⅱ:(聚合并加入粗丝）,与肌肉收缩相关。 （四）交联和促进成束的蛋白 1、血影蛋白及相关蛋白 血影蛋白（spectrin）首先从红细胞获得，故得名。从脑获得的称胞影蛋白（fodrin）。 　红细胞膜骨架的主要成份，分子含a链和β链，Mr.均约为230kD。两个亚基反向平行排列, 扭曲成麻花状，形成异二聚体, 两个异二聚体头-头连接成200nm长的四聚体。再进一步形成“连接复合物”。 连接复合物的形成 2.α辅肌动蛋白 α辅肌动蛋白（α-actinin）是保持肌节（sarcomeres）的重要元件。 该蛋白是肌动蛋白成束的主要交联蛋白之一，使肌动蛋白束次序排列。在非肌细胞中则与F-肌动蛋白的作用大致相同（有血影蛋白样结构域）。 α辅肌动蛋白通过与整连蛋白、钙粘