蛋白质结构与功能133.pptxVIP

周爱武， 43岁，汉族，江苏东台人 学习经历： 1989.9-1993.7 南京大学 生物化学系 生化专业 学士 1993.9-1996.2 南京大学 生物化学系 生化专业 硕士 1996.2-1997.7 南京大学 生物化学系 生化专业 博士 ;工作经历;蛋白质的三维结构;研究蛋白质的三维结构的意义？;内容： 一，研究蛋白的方法 二，维持三维结构的作用力 三，多肽折叠的空间限制 四，蛋白的二级结构 五，纤维蛋白 （角蛋白，胶原蛋白） 六，蛋白的超二级结构和结构域 七，球状蛋白与三级结构 八，蛋白质的四级结构;必须??握的内容： 20种氨基酸的结构，名称，缩写 Alpha 螺旋，Beta 折叠, ?-转角 的特点， 常用结构分析软件的使用 ;常用工具软件： / http://multalin.toulouse.inra.fr/multalin/ pDRAW Pymol winCOOT CCP4 PDBePISA (Protein Interfaces, Surfaces and Assemblies) ;一.研究蛋白质构象的方法;; 1901年获 诺贝尔物理奖 W.C. (Wilhelm Conrad Roentgen 1845——1923);The Nobel Prize in Physics 1914 for their theories, developed independently, concerning the course of chemical reactions ;The Nobel Prize in Physics 1915 for their theories, developed independently, concerning the course of chemical reactions ;紫外差光谱 荧光和荧光偏振 圆二色性 核磁共振;1952年诺贝尔物理学奖：布洛赫(Felix Bloch ) 珀赛尔 (Edward Purcell)因发展了核磁精密测量的新方法及由此所作的发现——核磁共振。;1991年诺贝尔化学奖：恩斯特R.R.Ernst（1933－） 瑞士物理化学家;2003年诺贝尔医学奖 :美国科学家保罗·劳特布尔 (Paul Lauterbur)和英国科学家彼得·曼斯菲尔德(Peter Mansfield );二.维持三维结构的作用力;氨基酸的简写符号;2、 ?-氨基酸通式;按R基团的极性分：据pH=7时，R基团的带电性 ;1、非极性氨基酸:丙缬异亮脯苯色蛋;2、极性不带电荷氨基酸：甘丝苏半酪天谷;3、带负电荷氨基酸：天谷;氨基酸的性质;判断D、L构型的方法;2、氨基酸的光吸收;3、氨基酸的两性性质;4、氨基酸的等电点;2) 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 ;3) 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2;共价键;蛋白质分子中的非共价键(次级键);蛋白质分子中氢键的形成; 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。 蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的侧链基团。; 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。;蛋白质分子中离子键的形成;;;酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）;多肽链：通过可旋转的Cα连接的酰胺平面链 这种旋转是受到限制的;φ 和ψ= 0°时的主链构象;拉氏构象图;蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象。;（一）?-螺旋 （?-helix）; 螺距0.54nm 每圈含3.6个AA残基 每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100° 链内形成氢键与轴平行 多为右手螺旋;（1）又称3.613－螺旋 （2）α螺旋的偶极矩：由于每一肽键 N-H和C＝O的极性而产生 （3）α螺旋的手性 左/右手螺旋都由L-AA残基构成 ——不是对映体 右手α螺旋空间位阻较小，构象稳定在肽链折叠中容易形成。 ; ①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro吡咯环的形成 C? -N /C -N不能旋转 无法形成链内氢键;?-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级