第二章酶学基础1上课讲义.pptVIP

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1、酶浓度的调节 诱导或抑制酶的合成 调节酶的降解 例如:分解代谢中,β-半乳糖苷酶的合成,平时是处于被阻遏状态,当乳糖存在时,抵消了阻遏作用,于是酶受乳糖的诱导而合成。 2、 激素调节 例如:乳糖合成酶 = 催化亚基 + 修饰亚基 妊娠时,修饰亚基在乳腺生成。 分娩时,由于激素水平急剧变化,修饰亚基大量合成,它和催化亚基结合,大量合成乳糖。 3、共价修饰调节 通过酶催化进行 一种酶分子上,共价地引入一个基团从而改变它的活性,引入的基团又可被第三种酶催化除去 例如:磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化 大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化 4、限制性蛋白酶水解作用与酶活力调控 一种高特异性的共价修饰调节系统 新生肽大都以无活性的前体形式存在,一旦生理需要,才通过限制性水解作用使前体转变为具有生物活性的蛋白质或酶,从而启动和激活各种生理功能,如酶原激活、血液凝固、补体激活等 除了参与酶活性调节外,还起着切除、修饰、加工等作用 5、抑制剂的调节 酶的活性受到大分子抑制剂或小分子抑制剂抑制,从而影响活力 例如:胰脏的胰蛋白酶抑制剂(抑肽酶)--大分子 2,3-二磷酸甘油酸,抑制磷酸变位酶--小分子 6、反馈调节 第一步反应的酶,往往可以被它的终端产物所抑制。这种对自我合成的抑制叫反馈抑制 例如:异亮氨酸可抑制其合成代谢通路中的第一个酶 --苏氨酸脱氨酶 7、 金属离子和其他小分子化合物的调节 K+、NH4+、Na+、Ca2+、Zn2+、Mg2+、Mn2+等 激活作用 抑制作用 维持酶分子三、四级结构 底物的结合和催化反应 第二节结束 催化效率高 反应条件温和 专一性强 酶活性的可 调节性 酶作为催化剂的显著特点 结构专一性 立体异构专一性 酶浓度的调节 激素调节 共价修饰调节 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 抑制剂的调节 反馈调节 金属离子和其他小分子化合物的调节 第二节结束 点击返回 第三节 影响酶活力的因素 一、 酶活测定 二、 酶活力的影响因素 一、酶活测定 1、原理 酶蛋白的存在量可以根据它催化所产生的效应即把底物转化为产物来进行测定。 2、注意事项 (1) 了解催化反应总的反应式 (2) 分析程序能够测定底物的消失或产物的生成 (3) 是否需要辅助因子 (4) 最适pH、最适温度 (5) 必须不受底物供应不充分的限制 3、常用方法 分光光度法 一、酶活测定 4、酶活力单位 酶单位(U):最适条件下,25℃,1 min内 转化1 umol的底物转化为产物 的酶量。 开特(Kat):酶活力国际单位(SI),特定体 系下,反应速度为每秒转化 1 mol底物所需的酶量。 1 umol/min=1 U=16.67 nKat 二、酶活力的影响因素 1、底物浓度 2、酶浓度 3、温度 4、pH 5、抑制剂与激活剂 二、酶活力的影响因素 1、底物浓度 底物浓度对酶促反应速度的影响 二、酶活力的影响因素 2、酶浓度 酶浓度对酶促反应速度的影响 二、酶活力的影响因素 3、温度 温度对酶促反应速度的影响 二、酶活力的影响因素 4、pH pH对酶促反应速度的影响 二、酶活力的影响因素 5、抑制剂与激活剂 抑制剂对酶促反应速度的影响 第三节结束 酶活测定 酶活力的影响因素 影响酶活力的因素 原理 注意事项 常用方法 酶活力单位 底物浓度 酶浓度 温度 pH 抑制剂与激活剂 第三节结束 点击返回 第四节 酶动力学和抑制作用 一、酶动力学 二、酶的抑制作用 三、不可逆抑制剂 四、可逆抑制剂 一 、酶动力学 1、米-曼氏模式(Michaelis-Menten model) 一 、酶动力学 2、双倒数作图(Lineweaver-Burk作图) 求Km最常用的方法 二、酶的抑制作用 1、概念 抑制剂:能使酶的催化活性降低或者丧失的物质。 抑制作用:在酶不变性的情况下,由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失。 二、酶的抑制作用 2、抑制程度的表示(以反应速

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