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现代科技综述系列——
螺螺旋旋--环环区区--螺螺旋旋蛋蛋
白白质质--DDNNAA结结合合蛋蛋白白
的的新新类类型型
科技是人类区别于动物的重要文明之一,
是人类对自然规律研究 利用的学科。
本文提供对科技基本概念
“螺旋-环区-螺旋蛋白质-DNA结合蛋白的新类
型”
的解读,以供大家了解。
螺螺旋旋--环环区区--螺螺旋旋蛋蛋
白白质质--DDNNAA结结合合蛋蛋白白
的的新新类类型型
关于DNA结合蛋白的研究已成为分子生物学的热点。
DBP可结合在DNA的某一特定部位,它不仅可以调节
DNA的复制、重组 转录,还在染色质的解旋、盘绕
折叠过程中起重要作用。
基因的活化蛋白 阻遏蛋白分子有以下几种特殊结
构:螺旋-转折-螺旋(HTH)结构,它最初是在细菌的
蛋白质中发现(W .H .Landschuiz等1988) ;锌指结
构,含有此结构的蛋白质是一类真核结构基因的调节
因子(J .M .Ber ,1986),TFⅢA 中有9个锌指结构;
亮氨酸拉链(LZ)结构;存在于fos,Jun ,m s基因编码
的蛋白质中(W .H .Landschuiz等,1988) ;螺旋-环
区-螺旋结构(J .Visvader等,199 1) 。
本文主要介绍HLH结构。
HLH结构由3部分组成,两端为α-螺旋,中间是由一
个或几个β -转角组成的环区,大约有60个氨基酸残基
(P .Henlhion等,1990) 。
两个α-螺旋含有许多高度保守的疏水氨基酸。
α-helix 中有12个疏水氨基酸残基,在α-螺旋的疏水
侧,Leu Phe具有高度的保守性,与它们相连的氨基
酸残基也是疏水氨基酸。
α-heixlI中有13个疏水氨基酸,基中有5个具有高度保
守性(C .Murre等,1989) 。
中间的环区一般含有多个阻碍α螺旋形成的氨基酸残
基,多 Gi 、Pro、Asp 、Asn Ser连接而成,如c -
m c癌基因编码的蛋白质,其环区的氨基酸序列为Pro
-Glu -LeuGlu -Asn -Glu ,这种序列同样也存在于
E 12 以及M oD基因编码的蛋白质中(C .Murre等,
1989) 。
同族的HLH结构蛋白的环区大小 组成在不同种属是
相同的,但不同族的就有很大的差异(J .Visvader等,
199 1) 。
一般在HLH结构的上游有富含碱性氨基酸的区域
(BR),大约有10~20个氨基酸组成,它可分为3个碱性
氨基酸聚集片段:B 1,B2 ,B3 ,这种结构特点在
M oD ,M ogenin M f -5基因编码的蛋白质中都是
高度保守的(R .Dawis等,1990) 。
近又发现BR缺乏或中断的一些HLH结构蛋白,它们是
基因转录的负调节因子(R .Beueira等,N .J .ones等
1990 ;C .Murre等,1989) 。
HLH 的存在是从氨基酸序列特征推断的,仍没有真正
的结构数据发表。
HLH结构蛋白质能与同家族的其它蛋白质分子结合形
成同源的或异源的二聚体,同源二聚体与相应基因结
合的能力比异源二聚体弱(C .Murre等,1989) 。
HLH蛋白质可分为3类:A类为分布广泛的HLH蛋白,
如E 12 、E47 ;B类是具有组织特异性的蛋白质,如
M oD 的蛋白质产物;C类主要指m c编码的蛋白质。
A类的与B类的可形成异源二聚体,而C类的则不能与
A、B类的HLH蛋白结合成异源二聚体。
199 1年W
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