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PAGE 4 在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 蛋白质的一级结构通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质的共价键结构。肽键是连接氨基酸的主要共价键。 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。蛋白质的二级结构是靠稳定的氢键连接的。包括α螺旋、β折叠（主链呈锯齿状伸展开，结合有同向平行和反向平行，氢键是维持β折叠稳定性的主要作用力）、β转角、无规卷曲。 蛋白质的三级结构的稳定力主要来自在一级结构中相隔较远的一些氨基酸R基的相互作用。包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量的共价键。 蛋白质的四级结构的稳定力主要来自不同亚基上的一些氨基酸的相互作用，包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键。 在一定条件下，蛋白质稀溶液对280nm紫外线的吸光度与浓度成正比，常用于蛋白质定量分析。 蛋白质的呈色反应： = 1 \* GB3 ①茚三酮反应：蛋白质分子中含有的游离氨基，所以与水合茚三酮反应呈蓝紫色。 = 2 \* GB3 ②双缩脲反应：两分子尿素脱氨缩合成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Cu2+螯合呈紫红色，蛋白质分子中的肽键也能发生双缩脲反应。 = 3 \* GB3 ③酚试剂反应：呈蓝紫色，酚试剂反应的灵敏度比双缩脲反应高100倍。 如果溶液pHpl，则蛋白质带正电，在电场向负极移动；如果溶液pHpl，则蛋白质带负电，在电场向正极移动。 蛋白质变性的本质：受环境因素的影响，破坏了形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键，从而导致蛋白质分子空间构象的改变或破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。 球状蛋白质分子表面有较多的亲水基团，可以与水结合，使蛋白质分子表面被水分子包裹，形成水化膜。 蛋白质的复性：有些蛋白质的变性是可逆的。当变性程度较轻时，如果去除变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复部分恢复。 蛋白质沉淀：是指蛋白质从溶液析出的现象。包括： = 1 \* GB3 ①盐析：蛋白质仍具有活性。 = 2 \* GB3 ②有机溶液沉淀蛋白质：容易引起变性，但不一定，视情况而定。 = 3 \* GB3 ③重金属离子沉淀蛋白质：蛋白质变性。 = 4 \* GB3 ④生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质：蛋白质变性。 水解核苷酸可以得到三种组成成分：磷酸、戊糖、碱基。 磷酸与腺苷或鸟苷以3’，5’-磷酸二酯键。 DNA的典型二级结构为右手双螺旋结构。 真核生物5’端有帽子结构，3’端有PolyA。 tRNA二级结构呈三叶草形，三级结构呈倒L形。 核苷酸和核酸都有特征性紫外吸收光谱，在260nm附近存在吸收峰。 在一定条件下断开双链核苷酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规则线团，称为核酸的熔解、变性。 如果两股单链核苷酸的序列部分互补甚至完全互补，则在一定条件下可以自发结合，形成双链结构，称为退火。同一来源变性核酸的退火称为复性，不同来源单链核酸的退火称为杂交。 增色效应：变性导致DNA的紫外线吸收值增大的现象。 解链温度（变性温度、熔点）：使双链DNA解链度达到50%所需的温度。 减色效应：复性导致DNA的紫外线吸收值减小的现象。 酶的必须基团：与酶活性密切相关，不可或缺的基团，这些基团根据功能分为两类：一类维持酶活性构象或参与活性调节；另一类直接参与催化反应。第二类必须基团集中在酶分子的特定部位，该部位称为活性中心。 同工酶：是指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。 酶的特点； = 1 \* GB3 ①高效性； = 2 \* GB3 ②特异性：绝对特异性、相对特异性、立体特异性； = 3 \* GB3 ③不稳定性； = 4 \* GB3 ④可调节性。 米氏方程: V0=Vmax*[S] Km+[S], Vmax为最大反应速度，[S]为底物浓度  Km值和Vmax值的意义： (1)Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 (2)Km是酶的特征常数。 (3)Km值反映酶与底物的亲和力。 (4)Km还可以推断某一代谢产物在体内可能的代谢途径。 (5)从Vmax可以计算酶的转换数。 有些抑制剂通过与酶的必须基团共价结合使酶失活，从而使酶促反应减慢甚至停止，而且用透析等物理方法不能将其除去，所以称为不可逆抑制剂。 可逆抑制剂：竞争性抑制剂（最常见、最重要）、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂。 磺胺类药物抗菌的作用原理