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第一章
1,氨基酸( amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 α-碳上。
不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点( pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移
(分子的静电荷为零)的 pH 值。
7,肽( peptide ) :两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构( primary structure ):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的
排列顺序。
9,层析( chromatography
):按照在移动相和固定相
(可以是气体或液体)之
间的分配比例将混合成分分开的技术。
12 ,凝胶过滤层析( gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一
种利用带孔凝胶珠作基质, 按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
17 ,等电聚胶电泳( IFE ):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点( pI)处,即梯度足的某一 pH 时,就不再带有净的正或负电荷了。
19 ,Edman 降解( Edman degradation ):从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。 N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰, 然后从多肽链上切
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下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
第二章
3,肽单位( peptide unit ) :又称为肽基( peptide group ),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子, 碳原子和它们的 4 个取代成分: 羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻 α-碳原子组成的一个平面单位。
5,蛋白质三级结构( protein tertiary structure ): 蛋白质分子处于它的天然折叠
成的氢键维持的。 氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由 N 到 C 方向)或者是反平行排列(肽链反向排列)。
酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。
10 ,超二级结构( super-secondary structure
特别是球蛋白中, 经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起, 彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。
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12 ,纤维蛋白( fibrous protein ):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈
现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。
18 ,二硫键( disulfide bond ):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
23 ,波尔效应( Bohr effect
):CO2
浓度的增加降低细胞内的
pH ,引起红细胞内
血红蛋白氧亲和力下降的现象。
24 ,血红蛋白( hemoglobin ) : 是由含有血红素辅基的 4 个亚基组成的结合蛋
白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为 S 型。
26 ,镰刀型细胞贫血病( sickle-cell anemia ): 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。 其特点是病人的血红蛋白 β—亚基 N 端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸( vol),而不是下正常的谷氨酸残基 (Ghe) 。
第三章
通过降低活化能加快反应的速度。
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4,酶活力单位( U,active unit ):酶活力单位的量度。 1961 年国际酶学会议规定: 1 个酶活力单位是指在特定条件( 25oC ,其它为最适条件)下,在 1min 内能转化 1μmol底物的酶量,或是转化底物中 1μmol 的有关基团的酶量。
8,酸 -碱催化( acid-base catalysis ) :质子转移加速反应的催化作用。
12 ,米氏方程(Michaelis-Mentent equation ):表示一个酶促反应的起始速度 (υ)与底物浓度 ([s])关系的速度方程: υ=υmax[s]/(Km+[s])
13 ,米氏常数( Michaelis constant ) :对于一个给定的反应,异至酶促反应的起始速度( υ0)达到最大反应速度( υmax)一半时的底物浓度。
max不变。
17 ,非竞争性抑制作用 (noncompetitive inhibition ): 抑制剂不仅与游离酶结合,
也可以与酶 -底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 不变而
max变小。
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