有机。第二十章 氨基酸、蛋白质和核酸.ppt

20.1 氨基酸 (amino acids) 氨基酸：羧酸 C 链上的氢原子被－NH2取代后的化合物。如： 20.2 多肽 (polypeptides) 20.3 蛋白质 (protein) 20.4 核酸 (nucleic acids) 此法称为Edman降解法，其原理已被现代氨基酸自动分析仪所采用。 20.2.3 多肽的合成 1. 传统合成 多肽合成是一个分步缩合反应。 要使不同的氨基酸按照需要的顺序连接起来形成肽链，并达到较高的相对分子质量，必须注意两点： ① 用保护基。要求保护基不仅容易反应，而且要在肽键形成后容易脱去。 ② 要活化羧基。 例如： 2. 固相合成和组合合成 20.2.4 环肽 环肽是由氨基酸单元构成的环状多肽，是自然界存在的一种生物环状分子。 20.3.1蛋白质的组成 C：50－55% O：20－23% H：6－7% N：15－17% S：0. 3－2.5% Fe、Zn、P等微量元素 1. 组成元素： 2. 基本组成单位： 蛋白质 肽 氨基酸 水解 水解 酸 碱 酶 20.3.2蛋白质的性质 1. 溶液性质 2. 盐析 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。 向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4等），蛋白质可从溶液中析出，这种作用称为盐析。 盐析为可逆过程。 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。 3. 两性和等电点 与氨基酸相似，蛋白质也是两性物质： ① 蛋白质与强酸或强碱都能成盐； ② 在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动；在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。 ③ 调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。 ④ 不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳法。 4. 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂作用时，性质发生变化，溶解度降低，甚至凝固，这种现象称为蛋白质的变性。 蛋白质的变性一般为不可逆的。 变性后的蛋白质丧失原有蛋白质的可溶性和生理作用。 5. 显色反应 ① 茚三酮反应 和氨基酸一样显蓝紫色；所有蛋白质都有此反应。 ② 缩二脲反应： 二肽以上的肽和蛋白质都有此反应。 蛋白质和缩二脲（NH2CONHCONH2）在NaOH溶液中加入CuSO4稀溶液时会呈现紫色或粉红色。 ③ 蛋白质黄色反应： 蛋白质中存在有苯环的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇浓硝酸呈黄色。 20.3.3蛋白质的结构 蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。 一级结构：氨基酸单位的种类、数目及排列顺序 C Cα3 Cα2 Cα1 C N N H H H O O R 肽平面 1 肽平面 2 肽平面及其旋转 ψ Φ α-螺旋 (α- helix) β-折叠 (β- pleated sheet) β-转角(β- turn) 无规卷曲（random coil） 二级结构：在空间的优势构象及所呈现的形状。 四种二级结构：α-螺旋、β-折叠、 β-转角和无规卷曲。 α–螺旋 β–折叠 三级结构：在二级结构的基础上，多肽链进一步盘绕折叠形成更为复杂的球状实体。 N 端 C端 肌红蛋白 四级结构：两条及以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键聚合而成。 血红蛋白（?2?2） 20.3.4 酶 酶是一种由活细胞合成的蛋白质，是一种生物催化剂。 酶按其结构可以分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶。 酶催化的特点： 具有极高的催化效率。 具有化学选择性。 具有立体化学选择性。 一定条件可使酶失活。 20.4.1核酸的组成 核酸是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子。 水解 磷酸 核苷 核酸 核苷酸 水解 戊糖 杂环碱 水解 核酸 核糖核酸 (RNA) 脱氧核糖核酸 (DNA) 运城学院 应用化学系 * 主讲人： 弓巧娟 课 时： 6 课时 第二十章 氨基酸、蛋白质和核酸 授 课 内 容 §20.1 氨基酸 §20.1.1 氨基酸的分类、命名和构型 §20.1.2 氨基酸的制法 §20.1.3 氨基酸的性质 §20.2 多肽 § 20.2.1 多肽的分类和命名