生物化学课件-第三章-酶2教学教材.ppt

生物化学课件-第三章-酶2;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[Et] (5);当反应速度为最大反应速率一半时;（三）Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（四）Ｋm值与Ｖmax值的测定;二、酶浓度对反应速度的影响; 双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 ;四、pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;;路易士气;（二） 可逆性抑制作用;１. 竞争性抑制作用;+;;* 举例; 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;* 特点;３. 反竞争性抑制;* 特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;六、激活剂对反应速度的影响;七、酶活性测定和酶活性单位;国际单位(IU) 在一定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 ; ;酶活性的调节（快速调节）;一 、酶活性的调节; 酶原激活的机理;赖;胰蛋白酶原的激活及其功能; 酶原激活的生理意义;（二）变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应 ;（三） 酶的共价修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;二、 酶含量的调节;三、 同工酶;H;*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。;第五节  酶的命名??分类The Naming and Classification of Enzyme;一、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例;二、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);第六节酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine;（一） 酶与疾病的发生 （二） 酶与疾病的诊断 （三） 酶与疾病的治疗;二、酶在医学上的其他应用;2．酶标记测定法 酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被标记物质或与其定量结合的物质的存在和含量。 ; 2．抗体酶;总结:酶---组成 结构 功能 代谢 调控 应用; 总结:Vit------定义 种类 缺发病 活性形式 作用;形式: 单体酶:仅具有三级结构。 寡聚酶：多个亚基非共价组成。 多酶体系:几种不同功能的酶聚合形成 多功能酶:多种不同催化功能在一条多肽链中 单纯酶:只有蛋白 全酶:蛋白+辅助因子 金属酶:金属与酶结合紧密，不易丢失。 金属激活酶:金属与酶结合不紧密, 为酶活性 所必需;分类: 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.裂解酶类 5.异构酶类 6.合成酶类 命名: 习惯命名法——推荐名称 系统命名法——系统名(S1:S2反应性质酶);结构: 共性:同蛋白质 个性: 活性中心 结合基团 结合底物 催化基团 催化底物 活性中心外 中心外必需基团