生物化学：第二章 蛋白质.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 味精即为谷氨酸的钠盐 * * * * * * * * * * * 晶格中质点间的作用力是强大的异性电荷之间的作用，比分子晶格质点间的范德华力大的多。水在20?C时介电常数是80，而1mol的氨基酸介电常数为102-108，已知极性分子的介电常数大，所以氨基酸在水中是强极性分子。 * * 蛋白质组(proteome) 一词，源于蛋白质(protein)与基因组(genome)2个词的杂合，意思是指一种基因组或一种生物、一个细胞(组织)所表达的全套蛋白质。 一个生物体的基因组指一套染色体中的完整的DNA序列。 一般认为蛋白质组是指处于一定发育阶段的有机体、组织、细胞或亚细胞结构在一定的条件下所表达出的全部蛋白质群体。研究这种群体的构成及活动规律的科学就是蛋白质组学（proteomics）。 * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * a.蛋白质的变性 蛋白质变性后的表现：生物活性丧失；溶解度降低，对于球状蛋白粘度增加；生化反应易进行；光吸收系数增大；组分和分子量不变。 b、 导致蛋白质变性的因素 *物理因素如加热、高压、紫外线照射、 X-射线、超声波、剧烈震荡、搅拌等。 *化学因素如强酸、强碱、脲、去污剂、 重金属盐、三氯醋酸、浓乙醇等。 c.蛋白质的复性 定义：当变性因素除去后，变性蛋白质又可恢复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性（renaturation）。 蛋白质变性的预防和利用：医疗方面；食品方面；蛋白质制备；酶制剂保存等。 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定和定量测定。 （5）蛋白质的紫外吸收 双缩脲反应 酚试剂反应（Tyr的酚基将福林试剂还原） 茚三酮反应 考马斯亮蓝反应（染料结合法：实验课） （6）蛋白质的颜色反应 第五节 蛋白质的重要性质 一、蛋白质的两性性质及等电点 二、蛋白质的胶体性质 三、蛋白质的沉淀 四、蛋白质的变性与复性 五、蛋白质的紫外吸收 六、蛋白质的呈色反应 第六节 蛋白质的分类 一、 依据蛋白质的外形分类 按照蛋白质的外形可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 球状蛋白质：globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。 二、依据蛋白质的组成分类 按照蛋白质的组成，可以分为 简单蛋白(simple protein) 结合蛋白(conjugated protein) 简单蛋白 又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只由氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 1.清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 2.谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。 3.精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在于细胞核中。 4.硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。 结合蛋白 由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清?-，?-脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 黄素蛋白：由简单蛋白与黄素核苷酸结合而成。如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶 金属蛋白：由简单蛋白与金属结合而成。如铁蛋白、谷胱甘肽过氧化物酶（硒）、乙醇氧化酶 （锌） 第七节 蛋白质的分离纯化 一、分离纯化的一般原则 二、分离纯化的方法 三、蛋白质分子量的