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;章 节 目 录;一、酶的活性部位 ;酶活性部位的特点 ; 酶 氨基酸残基数 活性部位的氨基酸残基
核糖核酸镁A 124 His12，His119，Lys41
溶菌镁 129 Asp52，Glu35
胰凝乳蛋白酶 241 Asp57，Asp102，Ser195
胰蛋白酶 223 Asp57，Asp102，Ser195
弹性蛋白酶 240 Asp57，Asp102，Ser195
胃蛋白酶 348 Asp32，Asp215
HIV-1蛋白酶 99×2 Asp25
木瓜蛋白酶 212 Cys25，His159
枯草杆菌蛋白酶 275 His64，Ser221，Asp32
碳酸酐酶 259 His94-Zn-Lys96
His119
羧肽酶A 307 Arg127，Glu270，Tyr248，Zn2+
旰乙醇脱氢酶 374×2 Ser48，His51，NAD+，Zn2+;1 酶分子侧链基团的化学修饰法 ;酶分子侧链基团的化学修饰法 ; 定点诱变法 ;（1）酶反应可以分为两类，一类反应仅仅涉及到电子的转移，
另一类反应涉及到电子和质子两者或其他基团的转移 ;邻近效应 ; 反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应
基团之间的正确取位产生的效应;二羧酸单苯酯水解相对速率和结构关系 ;;酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子
以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。;酶分子中可作为总酸碱催化的功能基团 ;胰凝乳蛋白酶通过酸碱催化使肽键断裂 ;在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子
并作用于底物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价
中间复合物，降低反应活化能，??反应加速 ; 需要金属的酶可以分为：金属酶和金属-激活酶两类;金属离子催化（2）;金属离子催化（2）; 在酶催化反应中，常常是几个 基元催化反应配合在一起共同起作用。
例如胰凝乳蛋白酶是通过Asp102、His57 、 Ser195 组成的“电荷中继网”催化肽键水解，包括亲核催化和碱催化共同作用。
这种多元催化协同作用的结果是使酶加速的一个因素。; 酶分子表面有一个裂缝，活性部位就位于疏水环境的裂缝中。
在非极性环境中的介电常数较在水介质的介电常数低。
在非极性环境中两个带电基团之间的静电作用比在极性环境中显著增高
;四、酶催化反应机制的实例;溶菌酶(2);溶菌酶催化作用 ;溶菌酶催化作用 ;胰
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