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(完满版)氧离解曲线CO2离解曲线 (完满版)氧离解曲线CO2离解曲线 (完满版)氧离解曲线CO2离解曲线 氧离解曲线 CO2 离解曲线 从肺泡扩散入血液的 O2 必定经过血液循环运送到各组织，从组织散入血液的 CO 2 的也必定由血液循环运送到肺泡。 下述 O 2 和 CO2 在血液中运输的体系。 一、氧和二氧化碳在血液中存在的形式 O2 和 CO2 的都以两种形式存在于血液：物理溶解的和化学结合的。 气体在溶液中溶解的量与分压和溶解度成正比，和温度成反比。温度 38℃时， 1 个大气压（）的 O2 和 C O2 和在 100ml 血液中溶解的量分别是 2.36ml 和 48ml 。按此计算， 静脉血 PCO2 和为 6.12kPa(46mmHg) ，则每 100ml 血液含溶解 的 CO2 为（48×）；动脉血 PO2 为 13.3kPa(100mmHg),每 100ml 血液含溶解的 O2 为（ 2.36 ×） ml。但是，血液中本质的 O2 和 O2 为 CO2 含量比这数字大得多（表 5-4），以溶解形式存在的 O2 、CO2 比率很少，显然单靠溶 解形式来运输 O2、CO2 不能够适应机体代谢的需要。 比方，沉寂状态下人体耗 O 2 量约为 250ml/min ，如只靠物理溶解的 O2 来供给， 则需大大提高心输出量或提高肺泡内的 PO2 ，这对机体极其不利，所幸在进化过程中形成了 O2、CO2 为极为有效地化学结合的 运输形式，大大减少了对心脏和呼吸器官的苛刻。 5-4 血液 O2 和 CO2 的含量（ ml/100ml 血液） 动脉血 混杂静脉血 物理溶解的 合计 物理溶解的 合计 化学结合的 化学结合的 O2 CO2 诚然溶解形式的 O2、 CO2 很少，但也很重要。由于在肺或组织进行气体交换时，进入血液的 O2、CO2 都是先溶解，提高分 压，再出现化学结合； O2、CO2 从血液释放时，也是溶解的先逸出，分压下降，结合的再分别出现补充所失去的溶解的气体。 溶解的和化学结合的两者之间处于动向平衡。 二、氧的运输 血液中的  O2 以溶解的和结合的两种形式存在。溶解的量很少，仅占血液总  O2 含量的约  1.5%，结合的占  98.5%左右。 O2 的 结合形式是氧合血红蛋白（  HbO2）。血红蛋白（  hemoglobin,Hb）是红细胞内的色蛋白，它的分子结构特点使之成为极好的运  O 2 工具。 Hb 还参加  CO2 的运输，因此在血液气体运输方面  Hb 占极为重要的地位。 （一） Hb  分子结构简介 每 1Hb 分子由 1 个珠蛋白和 4 个血红素（又称亚铁原卟啉）组成（图 5-12）。每个血红素又由 4 个吡咯基组成一个环，中 心为一铁原子。每个珠蛋白有 4 条多肽链，每条多肽链与 1 个血红最少连结构成 Hb 的单体或亚单位。 Hb 是由 4 个单体组成的 四聚体。不相同 Hb 分子的珠蛋白的多肽链的组成不相同。成年人 Hb（HbA ）的多肽链是 2 条 α链和 2 条 β链，为 α2β2 结构。胎儿 Hb（ HbF ）是 2 条 α链和 2 条 γ链，为 α2γ2 结构。出生后不久  HbF 即为  HbFA 所取代。多肽链中氨基酸的排列序次已经清楚。 每条 α链含 141 个氨基酸残基，每条  β链含 146 个氨在酸残基。血红素的  Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸 残基若被其余氨基酸取代，或其周边的氨基酸有所改变，都会影响  Hb 的功能。可见蛋白质结构和功能亲近相关。 Hb 的 4 个单位之间和亚单位内部由盐键连接。  Hb 与 O2 的结合或解离将影响盐键的形成或断裂，使  Hb 四级结构的构型发 生改变， Hb 与 O2 的亲和力也随之而变，这是  Hb 氧离曲线呈  S 形和波尔效应的基础（见下文）。 图 5-12 血红蛋白组成表示图 （二） Hb 与 O2 结合的特点 血液中的 O2 主要以氧合 Hb（HbO2）形式运输。 O2 与 Hb 的结合有以下一些重要特点： 1．反应快、可逆、不需酶的催化、受 PO2 的影响。当血液流经 PO2 高的肺部时， Hb 与 O2 结合，形成 HbO2 ；当血液流经 PO2 低的组织时， HbO2 迅速解离，释放 O2，成为去氧 Hb： 2．Fe2+ 与 O2 结合后仍是二价铁，因此该反应是氧合（ oxygenation），不是氧化（ oxidation ）。 3．1 分子 Hb 能够结合 4 分子 O2 。Hb 分子量是 64000-67000 道尔顿（ d），因此 1gHb 能够结合 1.34-1.39mlO 2，视 Hb 纯度而异。 100ml