自学考试专题：生化工程练习题含答案.docx

06710生化工程练习题含答案 1、带电颗粒在电场中的移动速度主要决定于其本身的电荷，同时受颗粒形状和颗粒大小的影响。 2、根据细胞外层结构特点，可加适当的酶作用于细胞，使细胞壁破坏。例如溶菌酶可使革兰阳性菌破壁。几丁质酶可使霉菌破壁，纤维素酶可使植物细胞破壁。 3、根据核酸类酶催化反应的类型，可以将其分为剪切酶、剪接酶、多功能酶三类。 4、酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别来分离的方法有凝胶过滤，超滤法和超离心法三种。 5、酶的转换数与催化周期互为倒数关系。 6、国际酶活力单位定义是指在特定条件下，每1min催化1微摩尔底物转化为产物所需酶量为一个活力单位。 7、酶的三种生产方式分别为化学合成法、生物合成法、提取分离法。 8、可逆抑制作用可分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性。 9维持酶分子完整的空间构象所必需的最低水量称为必需水。 10影响固定化酶最适Ph的因素主要有两个，一个是载体的带电性质，另一个是酶催化反应的产物性质。 11定点突变是指DNA序列中的某一个特定位点进行碱基的改变而获得突变的基因操作技术。 12、反胶束是表面活性剂分散于连续有机相中形成的纳米级的一种聚集体。 13、制备固体化酶时，所用酶液总活力为40个单位，取出固定化酶后，溶液中还剩余酶活18个单位，所使用载体的固定化效率是55% 14、纤溶酶原激活剂是一种丝氨酸蛋白酶，它可以催化纤溶酶原水解，生成纤溶酶，溶解血栓，因此是一种治疗心脑血管疾病的良药。 15、双水相体系，一般是指将两种亲水性的聚合物都加在水溶液中，当超过某一浓度时，就会产生两相，可用于酶与杂质的分离萃取。 16、在纤维素酶的工业生产中，技术人员往往会在其发酵培养基中添加纤维二糖，这一操作是以基因调控酶合成理论中的诱导模式作为理论依据的。 17、按母体的不同，离子交换剂可分为离子交换树脂、离子交换凝胶和离子交换纤维素等。 18、利用海藻酸钙将酶进行固定化是一种包埋形式的酶固定化方法。 19、酶法生产葡萄糖是以淀粉为原料，先经a-淀粉酶液化成，再用糖化酶催化生成葡萄糖。 20、利用不同蛋白质在不同的盐浓度下溶解度不同的特性，通过添加一定的盐来使酶与杂质分开的酶分离纯化方法称为盐析法。 21、在进行酶的冷冻干燥时，常可加入蔗糖或甘露醇作为保护剂。 酶工程就是将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。 酶的生产是指经过预先设计，并且通过人工控制而获得所需要的酶的过程。概括地说，酶的生产方法有提取法、发酵法和化学合成法三种。 酶的改性是指通过各种方法使酶的催化特性得以改进的技术过程。 立体异构专一性：当一个反应中，互为立体异构体的反应物分别生成立体特征不同的产物时，此反应具有立体专一性。 竞争性抑制：通过 增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。 非竞争性抑制：抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。 酶活定义（国际单位）：酶活力的度量单位。1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。 比活力：根据国际酶学委员会规定比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高 酶的反馈阻遏作用：即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的一系列酶的量调节,所引起的阻遏作用。反馈阻遏是转录水平的调节,产生效应慢。 盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。 电场膜分离：是在半透膜的两侧分别装上正、负电极。在电场作用下，小分子的带电物质或离子向着与其本身所带电荷相反的电极移动，透过半透膜，而达到分离的目的。 凝胶电泳或称胶体电泳 是一大类技术，被科学工作者用于分离不同物理性质（如大小、形状、等电点等）的分子。凝胶电泳通常用于分析用途，但也可以作为制备技术，在采用某些方法（如质谱(MS)、聚合酶链式反应(PCR)、克隆技术、DNA测序或者免疫印迹）检测之前部分提纯分子。可分为琼脂糖和聚丙烯酰胺凝胶电泳、 脉冲电场凝胶电泳。 反胶束萃取：是利用反胶束将酶或蛋白质从混合液分离出来的一种分离纯化技术26. 金属离子置换修饰的概念及步骤 大分子结合修饰：采用水溶性大分子与酶的侧链基团结合，使酶分子的空间构象发生改变，从而