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第五章 酶化学;生物体与非生物的区别在于新陈代谢，代谢由许多的化学反应来完成。这些反应包括物质的分解、合成及转化，具有复杂、高效、协调的特点.;第一节 酶促反应特点及酶的分类;第一节 ;酶作为生物催化剂，比一般催化剂更为优越，具有以下特点;（一） 酶的催化效率高;（二）酶催化反应具有高度的专一性;（三）酶催化反应的条件温和;（四）酶的催化活力可被调节;第二节 ;一.酶的分子组成;3.多酶体系(multienzyme system) 多酶复合体是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合体。一般由在系列反应中2~6个功能相关的酶组成，后一种酶的底物正好是前一种酶的产物，多酶体系的效率极高，很像是流水作业,同时便于机体对酶的调控。;Date;Date;多酶复合体;一.酶的分子组成;（一）单纯酶;（二）结合酶;结合酶;在结合酶分子中，酶蛋白决定酶作用的专一性，辅因子参与化学反应，决定酶促反应的类型。;辅酶：与酶蛋白结合比较疏松（非共价结合）并可用透析法除去的称为辅酶(Coenzyme,简称Co);二.酶的活性中心;（一）必需基团和活性中心的概念;结合中心：与底物结合的部分.决定酶的专一性;结合酶：活性中心即是辅酶分子，或辅酶的一部分结构以及与辅酶紧密偶连的蛋白区域;必需基团多数位于酶的活性中心，直接与底物结合，或直接参与催化底物的反应;Date;Date;有些酶在生物体内合成出来的是 它的无活性的前体，称为酶原;胰蛋白酶原的激活;必需基团; 第三节 ;一个自发进行的反应，总是释放自由能的，即底物能量大于产物能量。而在化学反应中，只有所含能量超过分子平均能量的分子才能进行反应，这些分子称为活化分子;一.酶为什么能催化化学反应;酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂活性高107~1013倍。;Date;Date;底物平均能量;二.酶催化化学反应的中间产物学说;底物具有一定的活化能，当底物和酶结合成过渡态的中间物时，要释放一部分结合能，使中间物ES处于比S+E更低的能级，因此使整个反应的活化能降低，使反应大大加速; 第四节 ;一.米氏方程;3.当底物浓度增加到一定值时，再增加底物浓度反应速度不再增加，而趋于恒定，即反应速度与底物浓度无关，表现为零级反应，此???的速度为最大速度，底物浓度出现饱和现象;米氏常数即为反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度.因此Km的单位同〔S〕一样为摩尔浓度;用米氏方程可以很好的解释底物对酶的饱和现象;Date;Vmax〔S〕;当底物浓度增大至〔S〕＞＞ Km ;当〔S〕与Km相差不大时， v即表现为米氏方程;Km只与酶的性质有关而与酶的浓度无关。不同的酶具有不同的Km值， Km值一般在10-2～10-6数量级范围内 ;通过测定 Km ，可以判断酶的来源，生理状态，个体的发育阶段;假设要求反应速度达到Vmax的90%，则底物浓度〔S〕为多少 ？;4.了解酶的底物在体内具有的浓度水平;6.推测代谢途径;四.米氏常数的求法;双倒数做图法;故以1/ v 对1/ 〔S〕作图，得一条直线. 如图;Date; 第五节 ;温度对酶作用的影响有两方面，一是在一定范围内当温度升高时，反应速度加快，另一方面，随温度升高而使酶蛋白逐渐变性，超过一定范围，反应速度反而降低;最适温度;1.动物组织的各种酶的最适温度为35～40℃ （如人体温37℃）植物和微生物酶的最适温度在20～60℃之间。大多数酶在60℃以上变性;二.pH对酶作用的影响;最适pH的特点;3.最适pH也不是酶的特征常数，受底物的性质及浓度、缓冲液、介质、温度、作用时间的影响，因此不能用来鉴定酶;温度℃;在酶催化的反应中，酶先要与底物形成中间复合物.当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度随酶浓度的增加而增加，两者呈正比例关系。;在酶促反应中,往往由于各种因素的影响,使酶浓度与反应速度的曲线并非正比曲线,判断下列各种异常曲线是由何种因素造成的?;2;五.抑制剂对酶作用的影响 ;(二)抑制作用的类型; 抑制类型 特点;常见抑制剂有以下几种:;;①竞争性抑制;Date;②非竞争性抑制; 第六节 ;二.酶活力单位;在最适条件下，每秒钟可使1摩尔(μmol)底物转化的酶量，称为1Katal单位;α-淀粉酶：在最适条件下，每小时催化1克淀粉液化所需的酶量为一个活力单位(U); 称取10mg α-淀粉酶粉配成250ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，得知10分钟分解0.5g淀粉。根据以上数据，求:1ml酶液中所含活力单位数;另取上述1ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.02mg，求: （1） 10mg α-淀粉酶粉的总蛋白氮含量及总活力。 （2）比活力；