多肽氨基酸知识.docVIP

- . z. 〔一〕根本氨基酸组成蛋白质的20种氨基酸称为根本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。根本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。按照氨基酸的侧链构造，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。1.脂肪族氨基酸共15种。侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。侧链含硫原子：Cys,?Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级构造有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反响。侧链含有羧基：Asp〔D〕, Glu〔E〕侧链含酰胺基：Asn〔N〕, Gln〔Q〕侧链显碱性：Arg〔R〕, Lys〔K〕2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸〔Phe,F〕和酪氨酸(Tyr,Y)两种。酪氨酸是合成甲状腺素的原料。3.杂环氨基酸包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。B是指As*，即Asp或Asn；Z是指Gl*，即Glu或Gln。根本氨基酸也可按侧链极性分类：非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种带正电荷：Arg, Lys, His带负电荷：Asp, Glu〔二〕不常见的蛋白质氨基酸*些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是根本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。〔三〕非蛋白质氨基酸自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是根本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸〔泛酸，辅酶A前体〕的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。二、氨基酸的性质〔一〕物理性质α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙MI中。除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和*些抗菌素中都含有D-氨基酸。三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400;?W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1、K2来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK值的算术平均值。氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1 、pK2?、pK3表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。氨基酸的滴定曲线如图。〔二〕化学性质1.氨基的反响〔1〕酰化氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反响，生成酰胺。该反响在多肽合成中可用于保护氨基。〔2〕与亚硝酸作用氨基酸在室温下与亚硝酸反响，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反响，所以赖氨酸的侧链氨基也能反响，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。〔3〕与醛反响氨基酸的α-氨基能与醛类物质反响，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的*些酶促反响的中间物