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生物医学概论生化生物大分子;第一节蛋白质的结构与功能;蛋白质;蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。;一、蛋白质的分子组成; 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ;第7页/共146页;第8页/共146页;H;非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸;①侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸;②侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸;③侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸;天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97;二、蛋白质的分子结构;* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的共价连接键。;* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;N末端;一级结构的定义 蛋白质分子中多肽链的N端至C端各氨基酸残基的排列顺序，以及二硫键的位置。;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是唯一因素。;蛋白质的分子结构包括 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure);主要的化学键： 氢键 ;?-螺旋;?-折叠;?-转角和无规卷曲;氢键、盐键、疏水作用和 范德华力等次级键。 ;d; 肌红蛋白 (Mb) ;亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。;血红蛋白的四级结构 ;（四）蛋白质结构与功能的关系;镰刀形红细胞贫血;血红蛋白与O2的亲和力与4个亚基缔合的空间构象相关。;疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。;第36页/共146页;三、蛋白质的重要理化性质;;当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质所带正、负电荷恰好相等，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。;（二）蛋白质的高分子性质;;（三）蛋白质的变性作用; 造成变性的因素 ①物理因素：加热、干燥、紫外线或放射线照射、超声波、震荡等。 ②化学因素：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、尿素、乙醇、丙酮等 。 ; 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 ;若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。 但大多数蛋白难以复性。;（四）蛋白质的紫外吸收特性;第47页/共146页;四、蛋白质的分类 ;第二节核酸的结构与功能;核 酸(nucleic acid) ;核酸的发现和研究工作的历史 ;核酸的分类及分布 ;一、核酸的基本单位和化学组成;嘌呤(purine) ;;（二）戊糖;碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。;核苷酸： AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸： dAMP, dGMP, dTMP, dCMP ;第59页/共146页;环化核苷酸：cAMP、cGMP，是细胞信号转导中的第二信使。; 含核苷酸的生物活性物质： NAD+、NADP+、CoA-SH、FAD 等都含有 AMP;核酸是由多个核苷酸之间通过3’-5’磷酸二酯键连接形成的高分子化合物。;书写方法;二、 DNA分子的高级结构和功能;（一）DNA的二级结构——双螺旋结构;Rosalind Franklin ;1. DNA双螺旋结构模型要点 （Watson, Crick, 1953）;（2）脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水的碱基位于内侧，两条链对应的碱基通过氢键配对（互补配对形式：A=T; G?C） 。 ;碱基互补配对 ;（3）相邻碱基对平面产生疏水性作用力（碱基堆积力）和互补碱基对间的氢键共同维系着DNA结构的稳定。;3. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装;原核生物DNA的高级结构; DNA在真核生物细胞核内的组装;第74页/共146页;第75页/共146页;4. DNA的功能;三、 RNA分子的高级结构和功能;RNA与蛋白质共同负责基因的表达和表达过程的调控。 RNA通常以单链的形式存