生化第一章蛋白质的结构和功能.docxVIP

第一章，蛋白质的结构与功能本章要点 一、 蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均 为16%，蛋白质是体内的主要含氮物质。 蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控 和肌收缩等。 蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。 二、 氨基酸 人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本 单位。 存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且 均属L-a -氨基酸（除甘氨酸外）。 体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-a -氨基酸，如参与合成尿素的鸟 氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。 4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类： ⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。 甘氨酸 G Gly 丙氨酸 A Ala 缬氨酸 V Val 亮氨酸 L Leu 异亮氨酸 I Ile 脯氨酸 P Pro ⑵极性中性氨基酸：侧链有了 O、N、S原子。 丝氨酸 S Ser 半胱氨酸 C Cys 甲硫氨酸 M Met 天冬酰胺 A Asn 谷氨酰胺 q Gln 苏氨酸 T Thr ⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。 苯丙氨酸 F Phe 酪氨酸 Y Tyr 色氨酸 W Trp ⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。 天冬氨酸 D Asp 谷氨酸 E Glu ⑸碱性氨基酸：侧链中有了氨基、胍基、咪唑基。 精氨酸 R Arg 赖氨酸 K Lys 组氨酸 H His ★一般而言，非极性脂肪族氨基酸在水溶液中的溶解度小于极性中性氨基酸；芳香族氨基酸 中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基; 而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。 5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质： ⑴氨基酸具有两性解离的性质。 所有氨基酸都含有碱性的a -氨基和酸性的a -羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结 合呈带正电荷的阳离子（ ），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负 电荷的阴离子（ ）。 氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。 在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子， 呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值： pI=1/2 （pK1+pK2） ⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质 含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。 由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值， 是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 ⑶氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 茚三酮反应指的是茚三酮水合物在弱酸性溶液中与氨基酸共加热时，氨基酸被氧化脱氨、 脱羧，而茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子 茚三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。 此吸收峰的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，所以可作为氨基酸定量分析方法，也可以 用来鉴定蛋白质的水解程度。 三、 氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或活性肽 ⑴寡肽：由10个以内氨基酸相连而成的肽。 ⑵多肽：更多的氨基酸相连而成的肽。 ⑶氨基末端/N-端：游离a -氨基的一端。 ⑷羧基末端/C-端：游离a -羧基的一端 ⑸氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全。 ⑹蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并就具有特定生物学功能的多 肽。 ⑺一般而论，蛋白质的氨基酸残基通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。 四、 体内的生物活性肽 ⑴谷胱甘肽（GSH） 第一个肽键是异肽键 GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭 氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 ⑵多肽类激素（促甲状腺激素释放激素等） ⑶神经肽：在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。（脑啡肽、孤啡肽等） 五、蛋白质的分子结构： ☆蛋白质的分子结构可分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构为线状结构，二、三、 四级结构为空间结构（高级结构）。 ☆并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级、三级结构， 由2条或2条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。 （一） 、蛋白质的一级结构：从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 ⑴化学键：肽键。 ⑵一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 ⑶蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 （二） 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主 链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象