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第二单元 酶 酶的概念与特性 酶是活细胞产生的具有催化功能的蛋白质，又称生物催化剂。 1982 年， Cech和Altman发现某些RNA也具有自我催化作用，于是提出了核 酶的概念 酶分为六大类 氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类和合成 酶类 酶的特点： ①极高的催化效率 ②高度的专一性或特异性(绝对、相对和立体异构) 。 ③酶的活性具有可调节性 ④酶还具有不稳定性。 酶的活性及其测定 n 酶的催化活性是指酶催化化学反应的能力，可用在一定的 条件下酶催化某一化学反应的反应速度来衡量。 n 酶活性的大小用酶活力单位来表示。 酶活力单位：指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成 一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。 n 每克酶制剂或每毫升酶制剂所含有活力单位数称为酶的比 活性。 对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。 辅酶与辅基 n 辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去，重 要的辅酶有NAD 、NADP和CoA等； n 辅基与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，重 要的辅基有FAD ，FMN ，生物素等。 n 常见在酶分子中含有的金属离子有K+ 、Na+ 、Mg2+ 、 Cu2+ 、Zn2+和Fe2+等。它们或者是酶活性中心的组成部 分；或者是连接底物和酶分子的桥梁；或者是稳定酶蛋白 分子构象所必需的。 酶的分子结构 根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为三类： n 单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般多属于水解酶，如 胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 n 寡聚酶：由几个至几十个亚基组成。亚基可以相同，也可以不同，亚基之间 为非共价结合，如乳酸脱氢酶 n 多酶复合体： 多酶复合体是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成 的复合体，如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶系等。它可以催化某个 阶段的代谢反应更加高效、定向和有序地进行。 酶的活性部位 n 与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。与底物相结合并催化底 物转化为产物所构成的微区称为酶的活性部位。 酶原和酶原的激活 n 有些酶在细胞内最初合成或分泌时是没有催化活性的前体，称之为无 活性的酶原。 n 由无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。如胃蛋白 酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等都是通过这种方式激活的 生理意义 避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化 Km为米氏常数。当反应速度为最大反应速度一半时，所对 应的底物浓度即是Km，单位是浓度。 Km是酶的特征性常数 之一 Km值的大小，近似地表示酶和底物的亲和力, Km值大, 意味 着酶和底物的亲和力小，反之则大。 在其他因素，如酶浓度、 pH、温度等不变的情况下，底物浓度的 变化与酶促反应速度之间呈矩形双曲线关系，称米氏曲线。其数 学关系式为米氏方程： 底物浓度的影响 n n n n 抑制剂的影响 凡能使酶的催化活性削弱或丧失的物质，通称为抑制剂。抑制剂 对酶的作用有不可逆的和可逆的之分 n 不可逆抑制 不可逆抑制剂通常以共价键方式与酶的必需基团进行结合，一 经结合就很难自发解离，不能用透析或超滤等物理方法解除抑制。例 如，有机磷杀虫剂 n 可逆性抑制(竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用) 竞争性抑制作用:抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物 竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性。 n 共价修饰调节 有些酶分子上的某些氨基酸基团,在另 一组酶的催化下发生可逆的共价修饰， 从而引起酶活性的改变。这种调节称为 共价修饰调节。酶的共价修饰包括磷酸 化/脱磷酸，乙酰化/脱乙酰，甲基化/脱 甲基等。 n 同工酶 指催化相同的化学反应，但酶蛋 白的分子结构、理化性质和免疫学 性质不同的一组酶。 n 多酶复合体 由多个功能上相关的酶彼此嵌合而 形成的复合体，如丙酮酸脱氢酶系、脂 肪酸合成酶系等。它可以催化某个阶段 的代谢反应更加高效、定向和有序地进行。