蛋白质的三维结构课件.pptVIP

（二）結構域二級/超二級結構基礎上形成的特定區域結構域存在的原因：1、局域分別折疊比整條肽鏈折疊在動力學上更為合理2、結構域之間由肽鏈連接，有利於結構的調整免疫球蛋白的結構立體結構模型七、球狀蛋白質與三級結構(TertiaryStructure)——由二級結構元件構建成的總三維結構，包括一級結構中相距較遠的肽段間的幾何相互關係和側鏈在三維空間中彼此間的相互關係。

維繫力有氫鍵/疏水鍵/離子鍵/範德華力在二級結構基礎上。包括主鏈和側鏈構象在內的三維結構。（一）球狀蛋白質的分類：——根據其結構域分為4大類1、全α－結構（反平行α螺旋）蛋白質2、α，β－結構蛋白質3、全β－結構（反平行β折疊片）蛋白質反平行β桶4、富含金屬或二硫鍵（小的不規則）蛋白質

金屬構成的配體和二硫鍵對蛋白質的構象起穩定作用。（3）α螺旋的手性左/右手螺旋都由L-AA殘基構成——不是對映體右手α螺旋空間位阻較小，構象穩定在肽鏈折疊中容易形成。①R基大小：較大的難形成，如多聚Ile②R基的電荷性質：不帶電荷易形成③Pro吡咯環的形成C?-N/C-N不能旋轉無法形成鏈內氫鍵3、影響?-螺旋形成的因素310－螺旋π螺旋（4.416－螺旋）4、其他類型的螺旋由兩/多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯而形成。肽鏈主鏈呈鋸齒狀折疊構象。（二）?-折疊（?-pleatedsheet）C?總是處於折疊的角上AA的R基團處於折疊的棱角上並與之垂直兩個AA之間的軸心距為0.35nm1、?-折疊結構特點氫鍵主要在鏈間/同一肽鏈不同部分間形成幾乎所有肽鍵都參與鏈內氫鍵的交聯氫鍵與鏈的長軸接近垂直平行肽鏈間以氫鍵從側面連接的構象平行式：所有肽鏈的N-端都在同一邊反平行式：相鄰兩條肽鏈的方向相反2、?-折疊的類型（三）β轉角（βturn/bend/hairpinstructure）肽鏈主鏈骨架180°的回折結構特點：由4個連續的AA殘基組成第一個殘基C=O第四個殘基NH形成氫鍵O……（氫鍵）………H—C—（NH—CH—CO）2—N—R在β轉角中第一個殘基的C=O與第四個殘基的N-H氫鍵鍵合，形成一個緊密的環，使β轉角成為穩定的結構。比較穩定的環狀結構主要存在於球狀蛋白分子中。多數處在蛋白質分子的表面。Pro和Gly經常在β轉角序列中出現。——泛指不能歸入明確的二級結構如折疊片和螺旋的多肽片斷。（四）無規捲曲（randomcoil）五、纖維狀蛋白質脊椎動物體中50%以上是纖維狀蛋白質。支架、防護作用。單一類型的二級結構組成，如α-角蛋白只含α螺旋，絲心蛋白只含β片層。規則的線性結構。纖維蛋白不溶性纖維蛋白（角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白）可溶性纖維蛋白（肌球蛋白血纖蛋白原）硬蛋白（一）?-角蛋白（Keratin）?-角蛋白硬-角蛋白強軟-角蛋白弱皮膚與皮膚的衍生物：毛、鱗、羽、爪等其三級結構主要由富含?-螺旋的中央棒狀結構域和C端和N端兩個非螺旋帽狀結構域組成。大纖維鱗狀細胞皮層細胞微纖維微原纖維初原纖維α螺旋毛髮的結構4個超螺旋。捲髮(燙髮)的生物化學基礎?角蛋白在濕熱條件下伸展轉變為?—構象，冷卻乾燥時可自發地恢復原狀。側鏈R基一般較大，不適於處在?—構象螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯——交聯鍵使外力解除後肽鏈恢復原狀燙髮時還原劑（二）絲心蛋白是昆蟲（如蠶）和蜘蛛分泌的一種蛋白質。多肽鏈的主鏈以β構象存在。富含Gly，Ala和Ser，序列中每隔一個殘基就是Gly。Gly的R基位於β片層的一側，而所有Ala和Ser的R基位於另一側。絲心蛋白的結構（三）膠原蛋白(collagen)1、組織分佈與類型屬結構蛋白質使骨、腱、軟骨和皮膚具有機械強度2、AA組成皮膚中膠原蛋白肽鏈的96%是按三聯體(G1y—x—y)n順序重複排列Gly數目占殘基總數1/3X常為Pro，y常為Hy-Pro/Hy-Lys是糖蛋白六、超二級結構與結構域（一）超二級結構若干相鄰的二級結構單元按照一定規律有規則組合在一起、相互作用，形成在空間構象上