生物化学与分子生物学第三章酶.ppt

Wang-KaiFang,;磨粉去糠打碎酶的应用比酶;生物化学是在解决Liebig和;1897年,比希纳(Buchn;Sumner对酶的发现有重大;1982年,ThomasCe;酶的概念酶是生物体活细胞产生的;丙糖磷酸异构酶(TIM)三维结;第一节酶的分子结构与功能The;酶的分类:单体酶(monome;(multienzymesy;一些多酶体系在进化过程中由于基;一、酶的分子组成蛋白质部分:;*各部分在催化反应中的作用酶蛋;某些金属酶和金属激活酶金属;金属离子的作用稳定酶的构象;;小分子有机化合物在催化中的作用;NADH可耦合氧化及还原反应;辅助因子分类(按其与酶蛋白结合;辅酶的作用1参与基团的转移:;辅酶的作用2质子(氢原子);或称活性部位(actives;酶的活性中心;必需基团(essential;活性中心内的必需基团结合基团(;底物活性中心以外的必需基团;溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中;三、同工酶催化相同的化学反应;根据国际生化学会的建议,同工酶;HHHHHHHMHHMMHMM;LDH同工酶红细胞白细胞血清骨;检测血清中同工酶的变化有重要的;举例2BBBMMMCK1(;第二节酶促反应的特点与机理Th;反应总能量改变非催化反应活化;①催化效率高,用量少(细胞;(一)酶促反应具有高效性一、;1双氧水裂解FeCl3Cata;底物催化剂反应温度(℃)速率常;一种酶仅作用于一种或一类化合物;分类:绝对特异性(absolu;旋光异构特异性:;无标题;立体异构特异性几何异构特异性;(三)酶促反应的可调节性对酶生;(四)酶具有不稳定性酶的化学本;二、酶促反应的机理(一)酶-底;无标题;羧肽酶的诱导契合模式底物;酶与底物结合;(三)与酶的高效率催化有关的机;1.趋近效应和定向效应底物;接受质子:碱提供质子:酸2.;胰凝乳蛋白酶的共价催化和酸-碱;酶活性中心疏水性“口袋”防;第三节酶促反应动力学Kine;概念研究各种因素对酶促反应速度;一、底物浓度对反应速度的影响单;在其他因素不变的情况下,底物浓;当底物浓度较低时:反应速率与底;随着底物浓度的增高:反应速率不;当底物浓度高达一定程度:反应速;底物对酶促反应的饱和现象:;(一)米-曼氏方程式中间产物;※1913年Michaelis;E与S形成ES复合物的反应是快;米-曼氏方程式推导过程:ES的;当底物浓度很高,将酶的活性中心;当V=Vmax/2时;(二)Km与Vmax的意义K;酶底物K;Km最小的底物大多数是此酶的天;Vmax定义:Vm是酶完全被底;酶的转换数当酶被底物完全饱和时;(三)Km值与Vmax值的测定;2.Hanes作图法在林-;二、酶浓度对反应速度的影响当[;双重影响温度升高,酶促反应速度;最适温度(optimu;低温的作用:贮存生物制品、菌;四、pH对反应速度的影响解离;最适pH(optimu;五、抑制剂对反应速度的影响酶的;抑制作用的类型不可逆性抑制(i;(一)不可逆性抑制作用*;有机磷化合物路易士气失活的酶羟;(二)可逆性抑制作用*概念;1.竞争性抑制作用反应模式;[S][I]:高浓度的底物;特点无抑制剂抑制剂↑;*举例丙二酸与琥珀酸竞;磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯;2.非竞争性抑制*反应模;非竞争性抑制的特点:⑴非竞争;抑制剂↑1/V1/;3.反竞争性抑制*反应模;反竞争性抑制的特点:⑴反竞争;抑制剂↑1/V1/[S;各种可逆性抑制作用的比较?动;六、激活剂对反应速度的影响激活;第四节酶的调;酶活性的调节(快速调节)酶含量;(一)变构调节变构效应剂(a;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体;变构调节的方式:变构酶通常为代;代谢物的调节作用软脂酰CoA;变构调节的特点:⑴酶活性的改;(二)酶的共价修饰调节共价修;酶的磷酸化与脱磷酸化-;糖原磷酸化酶(Glycogen;胰高血糖素乙酰CoA羧化酶乙酰;脂解激素-受体G蛋白ACA;Nature(2002)4;钙粘素与蛋白磷酸化修饰(Nel;共价修饰调节的特点:⑴酶以两;(三)酶原与酶原的激活酶原(;酶原激活的机理酶原分子构象发;赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬;酶原激活因素激活形式激活部位胃;肠液中酶原的激活胰蛋白酶原;酶原激活的生理意义消化道内的蛋;二、酶含量的调节(一)酶蛋白;酶的诱导和阻遏基因;无标题;Bodyprotein;真核细胞内有两条主要的蛋白质的;2.异常和短寿蛋白质在蛋白酶体;α-亚基β-亚基β-亚基α;The

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