马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究.pdfVIP

马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究.pdf

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辽宁大学学报 JoURNALoF uAoNING UNIvERsITY 自然科学版 NaturalSciencesE tion 第41卷 第3期 2014年 Vo1.41 No.3 2014 马铃薯贮藏蛋 白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接 的研究 宋有涛 ,徐 姣 ,周 雷2,孙玉娜 ,周小红 ,张桥石 ,薛友林 (1.辽宁大学 生命科学院,辽宁 沈阳 110036;2.辽宁大学 环境学院,辽宁 沈阳110036; 3.辽宁大学 轻型产业学院,辽宁 沈阳 110036) 摘 要:马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力 ,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性 . Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成 ,首先采用分子动力学方法研究 Patatin及其突变体的稳 定性和构象变化,通过结构 比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基 团 (Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物P一硝基苯基癸酯的酯键)问的距离具有规律性:即H109A 和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离 偏小,符合之前的生化数据 .这说明Ser77的羟基与底物PNPCIO的酯键间的距离可能能够影响底物小分子 与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性 .同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程 , 我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制 . , 关键词:Patatin;动力学模拟 ;分子对接;突变体 ;距离;酶活性 ;催化机制 中图分类号:Q754 文献标志码 :A 文章编号:1000-5846(2014)03-0256-07 M olecularDynamicsandDockingStudieson Potato StorageProteinPatatin andTtsSeveralM uatnts SONG You—tao .一,XU Jiao ,ZHOU Lei,SUN Yu—na , ZHOUXiao—hong,ZHANGQiao—shi,XUEYou—lin (1.CollegeofLifeScience,LiaoningUniversity,Shenyang110036,China; 2.SchoolofEnvironmentalScience,LiaoningUniversiyt,Shenyang110036,China; 3.CollegeofLightIndustry,LiaoningUniversiyt,Shenyang110036,China) Abstract: Patatinfrom potatohasthecapacityofhydrolasinglipidwiththecatalyticdyad consistingofSer77 and Asp215.According to an early study,certain mutationswillaffectthe activityofhydrolase.Inthisstudy,wehaveperformedmoleculardynamicssimulation(MD)to investigatethestabilitiesandconformationalchangesofPatatinmutations.M D resultsrevealedthat W T didnotshow distinctdifferencetoitsmutnatsinstability.Thedockingresultsrevealedthatthe 收稿 日期 :2014—04—21

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