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辽宁大学学报 JoURNALoF uAoNING UNIvERsITY
自然科学版 NaturalSciencesE tion
第41卷 第3期 2014年 Vo1.41 No.3 2014
马铃薯贮藏蛋 白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接 的研究
宋有涛 ,徐 姣 ,周 雷2,孙玉娜 ,周小红 ,张桥石 ,薛友林
(1.辽宁大学 生命科学院,辽宁 沈阳 110036;2.辽宁大学 环境学院,辽宁 沈阳110036;
3.辽宁大学 轻型产业学院,辽宁 沈阳 110036)
摘 要:马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力 ,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性 .
Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成 ,首先采用分子动力学方法研究 Patatin及其突变体的稳
定性和构象变化,通过结构 比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基 团
(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物P一硝基苯基癸酯的酯键)问的距离具有规律性:即H109A
和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离
偏小,符合之前的生化数据 .这说明Ser77的羟基与底物PNPCIO的酯键间的距离可能能够影响底物小分子
与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性 .同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程 ,
我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制 . ,
关键词:Patatin;动力学模拟 ;分子对接;突变体 ;距离;酶活性 ;催化机制
中图分类号:Q754 文献标志码 :A 文章编号:1000-5846(2014)03-0256-07
M olecularDynamicsandDockingStudieson
Potato StorageProteinPatatin andTtsSeveralM uatnts
SONG You—tao .一,XU Jiao ,ZHOU Lei,SUN Yu—na ,
ZHOUXiao—hong,ZHANGQiao—shi,XUEYou—lin
(1.CollegeofLifeScience,LiaoningUniversity,Shenyang110036,China;
2.SchoolofEnvironmentalScience,LiaoningUniversiyt,Shenyang110036,China;
3.CollegeofLightIndustry,LiaoningUniversiyt,Shenyang110036,China)
Abstract: Patatinfrom potatohasthecapacityofhydrolasinglipidwiththecatalyticdyad
consistingofSer77 and Asp215.According to an early study,certain mutationswillaffectthe
activityofhydrolase.Inthisstudy,wehaveperformedmoleculardynamicssimulation(MD)to
investigatethestabilitiesandconformationalchangesofPatatinmutations.M D resultsrevealedthat
W T didnotshow distinctdifferencetoitsmutnatsinstability.Thedockingresultsrevealedthatthe
收稿 日期 :2014—04—21
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