蛋白质与肝素之间相互作用的光谱法研究.pdfVIP

广 东药学院学报 JouraalofGuangdongPharmaceuticalCollege Feb．2011，27(1) 蛋 白质与肝素之问相互作用的光谱法研究 胡勇 ，扶雄 ，陈旭东 ，杨连生。 (1．广东药学院食品科学学院，广东 中山528458；2．华南理工大学 轻化工研究所 ，广东 广州 510640；3．中山大学 化学与化学工程学院，广东 广州 510275) 摘要：目的 研究牛血清蛋 白(BSA)与肝素 (HP)在溶液中的相互作用机理。方法 通过共振光散射光谱 (RLS)、紫外吸收光谱及荧光光谱来考察BSA与HP相互作用前后的光谱变化，考察体系的分子结合机 理。结果 随着HP的持续加入，体系RLS强度迅速增加；BSA在298nm左右的吸收峰不断升高和蓝移； BSA的荧光强度出现了显著的下降，但当HP浓度进～步增大，BSA的荧光强度反而出现有规律的上 升。结论 HP与BSA分子通过电子作J{J力以及疏水作用力生成分子间复合物，使得体系 RLS强度增 加，同时BSA的分子构象发生伸展。此外 ，BSA与HP分子间的相互作用与HP溶液浓度的高低有着密 切的关系。 关键词：牛血清蛋白；肝素；相互作用；光谱学研究 中图分类号：R913 文献标识码 ：A doi：10．3969／j．issn．1006—8783．2011．01．005 文章编号：1006—8783(2011)01—0018—05 Study of binding interaction between bovine serum albumin and heparin by spectroscopy HU Yong ，FU Xiong ，CHEN Xu—dong ，YANG Lian—sheng (1．SchoolofFoodScience，GuangdongPharmaceuticalCollege，Zhongshan，Guangdong528458，China； 2．CollegeofL tIndoJstryandFoodScience，SouthChinaUnivenityofTechnology，Guangzhou，Guangdong 510640，China；3．SchoolofChemistryandChemicalEngineering，SunYat—Sen 【，凡e ，Guangzhou Guangdong510275，China) Abstract：OhaectiveToinvestigatetheinteractionmechanismofbovineselxlmalbumin(BSA)andheparin (HP)insolution．MethodsThespectralchangesofresonancelightscattering(RLS)，UVabsorption spectraandfluorescencespectroscopywereanalyzedtoexaminethemecularbindingmechanism．Results TheRLSintensityincreasedrapidlyasHPwasadded，andtheabsorptionpeakofBSA locatedatabout298 nm appearedrisingandblueshifting．Meanwhile，thefluorescenceintensityofBSA declinedsignificantly firstandthenascentedlater．ConclusionHPmoleculescanform inteprolymeriecomplexeswithBSA by electronicandhydrophobicforce，whichaccountsfortheincreaseoftheRLSintensityandthechangeof proteins’structures．Furthermore，theinteractionbetweenBSA andHP hasacloserelationshipwiththe leve1ofHP concentration． Keywords：bovinesertlm albumin；heparin；interaction；spectroscopy 蛋 白质与多糖的结合是一种重要的生物现象。 等能力 ，具有很多重要的生理功能，因而被广泛应用 多糖在细